Преальбумин это


Сдать анализ на интерлейкин 6

Метод определения Иммуноанализ.

Исследуемый материал Сыворотка крови

Синонимы: Интерлейкин-6; ИЛ-6; 

Interleukin 6; IL-6; Serum Interleukin-6. 

Пределы определения: 1,5-5000 пг/мл.

Краткая характеристика определяемого вещества Интерлейкин 6 

Цитокины – это небольшие белково-пептидные информационные молекулы. Интерлейкин 6 (ИЛ-6) гликопротеид с молекулярной массой 19-24 кДа. Этот белок относится к цитокинам воспаления. 

Источники его продукции – клетки иммунной системы, а также клетки, не имеющие прямого отношения к иммунной системе: фибробласты, кератиноциты, хондроциты, клетки стромы эндометрия, клетки Лейдига в яичках, фолликулярно-звёздчатые клетки гипофиза и гладкомышечные клетки кровеносных сосудов, эндотелиальные и синовиальные клетки. 

ИЛ-6 может выделяться также опухолевыми клетками различной гистологической природы. ИЛ-6 является мультифункциональным цитокином; рецепторы для ИЛ-6 обнаружены как на лимфоидных, так и нелимфоидных клетках. Он оказывает существенное влияние на многие органы и системы: кровь, печень, иммунную систему, обмен веществ; обладает пирогенными свойствами, участвует в регуляции функций эндокринной системы (стимулирует секрецию соматотропного гормона и подавляет секрецию тиреотропного гормона). Одной из основных функций ИЛ-6 является регуляция процессов созревания антител, продуцирующих В-лимфоцитов и самой продукции иммуноглобулинов. Он снижает синтез альбумина и преальбумина. 

С какой целью определяют уровень интерлейкина 6 в крови 

Определение уровня ИЛ-6 проводится при углубленном исследовании иммунного статуса при тяжелых воспалительных заболеваниях, бактериальных инфекциях, злокачественных новообразованиях. 

Свойства определяемого цитокина, которые могут повлиять на результат теста «Интерлейкин 6» и дополнительное применение теста 

Повышение уровня ИЛ-6 в крови наблюдается при многих патологических состояниях: тяжёлых воспалительных процессах, инфекциях, травмах, при аутоиммунных заболеваниях, у ВИЧ-инфицированных людей, при аллергии и бронхиальной астме. 

Показана возможность использования ИЛ-6 в качестве маркёра при ранней оценке тяжести острого панкреатита. Исследования последних лет показали, что высокое содержание ИЛ-6 позволяет рассматривать этот цитокин в качестве маркёра агрессивности течения заболевания при злокачественном новообразовании яичников, а также планировать выбор объёма оперативного лечения.

TBG со скидкой до 50%

Описание анализа

Показатель

Тироксинсвязывающий глобулин – один из трех белков, связывающий гормоны щитовидной железы.

Назначения

Показан совместно с общим Т4 и свободным Т4 при расхождении уровня этих показателей и клинической картины поражения щитовидной железы.

Специалист

Назначается терапевтом, эндокринологом.

Важно

При приеме препаратов эстрогена, беременности уровни общего Т4 и TBG повышены, а уровень свободного Т4 в норме.

Метод исследования — Хемилюминесцентный иммунный анализ (ИХЛА)

Материал для исследования — Сыворотка крови

Срок исполнения

Анализ будет готов в течение 2 дней, исключая день забора. Срок может быть увеличен на 1 день в случае необходимости. Вы получите результаты на эл. почту сразу по готовности.

Срок исполнения: в течение 2 дней, исключая день забора, исключая субботу и воскресенье (кроме дня взятия биоматериала)

Как подготовиться

Заранее

Взятие крови на гормоны рекомендовано проводить в утренние часы, если другое время не указано лечащим врачом. Для проверки динамики показателя каждый раз выбирайте одинаковые интервалы сдачи анализа.

Обсудите с врачом прием лекарственных препаратов накануне и в день проведения исследования крови, а также другие дополнительные условия подготовки.

Не сдавайте анализ крови сразу после рентгенографии, флюорографии, УЗИ, физиопроцедур.

Накануне

За 24 часа до взятия крови:

  • Ограничьте жирную и жареную пищу, не принимайте алкоголь.
  • Исключите спортивные тренировки и эмоциональное перенапряжение.

От 8 до 14 часов до сдачи крови не принимайте пищу, пейте только чистую негазированную воду.

В день сдачи

Перед забором крови

  • 60 минут не курить,
  • 15-30 минут находиться в спокойном состоянии.

Результат

Пример результата анализа.pdf

Расшифровка

Интерпретация результатов анализов носит информационный характер, не является диагнозом и не заменяет консультации врача. Референсные значения могут отличаться от указанных в зависимости от используемого оборудования, актуальные значения будут указаны на бланке результатов.

Единица измерения: мг/л

Референсные значения:

Возраст

TBG, мг/л

до 1 мес

26 – 43

1 мес – 1 год

15 – 40

2 – 50 лет

11 – 29

>50 лет

10 – 34

Беременные женщины:

 

I триместр

18 – 32

II триместр

28 – 40

III триместр

26 – 42

Повышение:

  • Генетически обусловленное повышение TBG.
  • Острая интермиттирующая порфирия.
  • Заболевания печени.
  • Беременность.
  • Новорожденные.

Снижение:

  • Генетически обусловленное снижение TBG.
  • Острые инфекционные заболевания.
  • Акромегалия.
  • Нефротический синдром.
  • Состояния после хирургических вмешательств.
  • Голодание.

Гарантия качества

Исследование выполняет Иммунохимический анализатор UniCel DxI 800 фирмы Beckman Coulter , США

Проверенная временем надежная технология, гарантирующая высокое качество и надежность выполняемых исследований

Тироксинсвязывающий глобулин

TBG (тироксинсвязывающий глобулин) – это полипептид одноцепочечный с массой молекулярной 54 кДа. Это один из трех белков, связывающих Т3 и Т4. Кроме TBG преальбумин и альбумин являются белками-носителями тиреоидных гормонов. Хоть тироксинсвязывающий глобулин присутствует в меньших количествах, чем альбумин и преальбумин, он обладает значительно большим сродством к тиреоидным гормонам и поэтому является основным связывающим белком. Только до 0,05% всего присутствующего в сыворотке Т4 находится в несвязанном (свободном) виде у здоровых людей. Связанный Т4 распределяется среди белков-носителей следующим образом: альбумин – 5-10%, преальбумин – 15-20% и TBG – 70-75%.

Свободный и связанный Т4 находятся в определенном равновесии и, если уровень связывающих белков повышается, равновесие восстанавливается за счет повышения общего Т4, при этом уровень свободного (несвязанного) Т4 остается практически неизменным. Так как выходящие за пределы нормы результаты общего Т4 могут отражать как нарушение функций щитовидной железы, так и колебания уровня связывающих белков (обусловленные различными физиологическими или патологическими состояниями), концентрация свободного Т4 более точно, чем уровень общего Т4, отражает истинный тиреоидный статус пациента.

При приеме пероральных контрацептивов, беременности, назначении терапии эстрогенами - уровни общего TBG и Т4 повышены, при этом содержание Т4 свободного находится в пределах нормы. Известно, что изменения уровня тироксинсвязывающего глобулина могут иногда скрывать нарушения функции щитовидной железы, вызывая повышение уровня Т4 общего у пациентов с гипотиреозом или снижение его до нормальных значений у больных с гипертиреозом. Во всех перечисленных случаях концентрация Т4 свободного также будет более точно отражать истинный тиреоидный статус.

Разница между альбумином и преальбумином (питание)

Альбумин против Преальбумин

Преальбумин и альбумин являются двумя показателями, используемыми для оценки статуса белка на висцеральном уровне. Если у кого-то есть какие-то раны, ему понадобится достаточно белка, чтобы заживление раны могло иметь место. Таким образом, если есть недоедание, как предусмотрено измерениями преальбумина и альбумина, то это должно быть исправлено в первую очередь, прежде всего. Измерение этих двух факторов также даст врачу представление о серьезности существующего дефицита..

Альбумин - это белок, фактически один из многочисленных белков крови (более половины количества всех сывороточных белков). Это сделано в печени, и его ценность описывает статус белка и внутренних органов и крови. Это вещество отвечает за поддержание нормального коллоидного осмотического давления, которое помогает жидкостям течь только по сосудистым пространствам. Таким образом, уменьшение таких приведет к выходу этих жидкостей в тканевые пространства и проявляется в виде отеков.

При использовании альбумина в качестве теста указывается состояние питания человека. Нужно иметь в виду, что он имеет длительный период полураспада, около 20 дней и огромный запас сыворотки. Из-за своего периода полураспада это делает альбумин поздним показателем недоедания. Когда уровень альбумина опустился ниже нормы, это означает, что значительная часть пула сыворотки исчезла.

Что касается преальбумина, то, хотя он является еще одним индикатором белка, он отличается от альбумина тем, что имеет более короткий период полураспада. Это делает его более чувствительным белковым индикатором с периодом полураспада 2 дня. Он также синтезируется в печени с основными задачами транспорта белка и связывания белка. В более техническом смысле преальбумин называют транстиретином, потому что преальбумин имеет обманчивое значение, что делает его предшественником альбумина, что, безусловно, не так. Наконец, он имеет меньший пул сыворотки по сравнению с альбумином.

Преальбумин должен быть обследован для всех пациентов, особенно для тех, у кого есть раны, потому что это лучший показатель мониторинга состояния питания. Это не легко зависит от состояния гидратации пациента в отличие от тестов на альбумин. Его более короткий период полувыведения позволяет оценить состояние питания в более короткие сроки, поскольку уровни преальбумина можно получать у пациента 1-2 раза в неделю. При скрининге альбумина вам нужно как минимум 3 недели, чтобы отметить надежные улучшения белка, так как раннее повышение уровня альбумина в первые две недели может указывать на другое событие, такое как проблемы гемоконцентрации (не состояние питания).

1. Альбумин имеет более длительный период полураспада, чем преальбумин.

2. Альбумин имеет больший пул сыворотки, чем преальбумин.

3. Преальбумин - лучший (более надежный) и более быстрый показатель для оценки уровня питания.

4. Альбумин дает более длительную картину состояния питания пациента, в то время как преальбумин отражает изменения в уровнях белка для более коротких периодов времени..

Транстиретин - Wikiwand

Транстиретин — белок, обеспечивающий транспорт тироксина и ретинола. Перенос тироксина и других гормонов щитовидной железы осуществляется также тироксинсвязывающим глобулином и альбумином. Транспорт ретинола происходит при соединении транстиретина с ретинол-связывающим белком. Транстиретин связан с такими заболеваниями, как старческий системный амилоидоз, семейная амилоидная полинейропатия, семейная амилоидная кардиомиопатия.

Прежнее название белка — тироксинсвязывающий преальбумин — создавало путаницу, так как существует несколько белков, относящихся к преальбуминам, к тому же есть белок со схожим названием «проальбумин». Название «транс-ти-ретин» отражает способность белка транспортировать тироксин и ретинол.

Транстиретин производится преимущественно в печени, сосудистом сплетении желудочков мозга[1] и в пигментном эпителии сетчатки глаза. В цереброспинальной жидкости содержание транстиретина непропорционально велико, его масса составляет 25 % от массы всех белков этой полости тела. Подавляющая часть содержащегося в ЦНС транстиретина производится в мозге — из кровотока в полость желудочков мозга попадает лишь около 3 % содержащегося там транстиретина, в спинномозговой канал — около 10 %.[2] Среди всех известных белков центральной нервной системы, только транстиретин вырабатывается исключительно в сосудистом сплетении. На ранних стадиях онтогенеза, пик синтеза транстиретина в ЦНС совпадает с периодом максимальной репликации нейробластов, непосредственно перед началом активной деятельности по построению новых областей мозга. У тех видов животных, в чьем мозге отсутствует неокортекс, например у амфибий и у рыб, транстиретин в сосудистом сплетении не производится.[3]

История

В 1942 году при проведении электрофореза белков спинномозговой жидкости[4][5] и сыворотки крови[6] был идентифицирован белок, названный «преальбумином» за повышенную по отношению к альбумину мобильность. В 1950-е годы открылась его способность связывать тироксин, в связи с чем название сменили на «тироксинсвязывающий преальбумин». В конце 1960-х было обнаружено, что тироксинсвязывающий преальбумин способен транспортировать витамин А, и это привело к очередной смене названия белка.[7] В апреле 2002 года во Франции был созван первый международный конгресс, посвященный транстиретину.[8]

Роль в заболеваниях

Обнаружено более 80 мутаций гена TTR, вызывающих заболевания.[9] Большинство этих мутаций приводит к амилоидозу. Амилоидогенные мутации снижают стабильность белка.

В одном исследовании спинномозговой жидкости пациентов с шизофренией, не получающих терапию на момент взятия образца, отмечено снижение уровней транстиретина по сравнению со здоровыми людьми.[10] Той же группой исследователей впоследствии отмечено некоторое снижение уровней белка у части лиц из «группы риска» шизофрении (демонстрирующих «продромные», предварительные симптомы расстройства).[11]

Согласно одному исследованию 2009 года, получасовое использование сотового телефона повышает уровень транстиретина в крови через полчаса после разговора.[12]

Человеческий сывороточный альбумин (прошлое и будущее)

Определение

Под альбумином в широком смысле понимают водорастворимые глобулярные белки. Свое название эти белки получили более 150 лет назад от латинского слова albus (белый), потому что первый изученный белок (из куриного яйца) становился при нагревании белым. Альбумин содержится в тканях практически всех животных и растений. 

В медицине понятие «альбумин» относится только к одному виду белков человека, обычно называемому человеческим сывороточным альбумином (ЧСА). Создание раствора альбумина относится к 1946 году, когда под руководством E.J. Cohn в Гарвардском университете был разработан способ выделения альбумина из плазмы, пригодный для промышленных целей. В 90-е годы прошлого тысячелетия за год в мире прозводилось более 100 тонн альбумина для парентерального введения [1].

ЧСА является членом суперсемейства альбуминов, в которое входят α-фето–протеин, витамин-D-связы–ва–ющий протеин и афамин, или α-альбумин. ЧСА — это основной продукт печеночного белкового синтеза и один из наиболее значимых протеинов плазмы, обладающий множеством функций:

► главного регулятора сосудистого барьера;
► антиоксиданта;
► переносчика оксида азота, жирных кислот, лекарственных препаратов;
► модулятора процессов воспаления;
► нейропротектора;
► выведения эндо- и экзотоксинов;
► влияния на коагуляционный гемостаз.

Структура

ЧСА — это негликозилированный протеин [2], имеющий отрицательный заряд и представляющий полипептидную цепь из 585 аминокислот с молекулярной массой 66,5–70,0 кДа, первичную последовательность которых независимо определили J.K. Brown и В. Melonn. Между аминокислотными остатками образуются водородные связи, и участки молекулы укладываются в альфа-спирали. 

Альфа-спираль без бета-слоя содержит три гомологичных домена, соединяющихся между собой. В 1960 году J.F. Foster предположил, что эти домены более или менее независимы и образуют глобулу в форме модели трех мячей в цилиндрической коробке. А в 1992 году D.C. Carter и соавторы получили кристаллы ЧСА, пригодные для рентгеноструктурного анализа с высоким разрешением, что позволило получить структуру ЧСА (рис. 1), напоминающую по форме сердце (равнобедренный треугольник со сторонами 8 мм и высотой 3 мм).

За синтез ЧСА отвечает единственный ген, расположенный на длинном плече 4-й хромосомы. При синтезе ЧСА матричная РНК кодирует преальбумин из 609 аминокислотных остатков. После этого по одному остатку отщепляется от 18 остатков преальбумина и 6 — от пропептидов (проальбуминов), что создает готовый белок из 585 аминокислот. Центр молекулы содержит гидрофобные радикалы, которые позволяют связываться со многими лигандами, тогда как наружная часть ее содержит гидрофильные радикалы, что обеспечивает полифункциональность действия ЧСА [3].

Метаболизм

ЧСА синтезируется преимущественно в печени. За сутки полисомами, связанными с эндоплазматической сетью 20–30 % гепатоцитов, синтезируется от 12 до 25 г ЧСА. Синтез одной полипептидной цепи занимает до 1,5 минуты, а образование каждой из 17 дисульфидных связей — 30 секунд. Таким образом, от начала синтеза до выхода молекулы ЧСА из гепатоцита проходит до 20 минут. 

Концентрация альбумина в плазме крови достигает 35–50 г/л, что составляет по массе 47–62 % от всех белков плазмы, в лимфе концентрация альбумина достигает 15–36 г/л, в межклеточной жидкости — 3 г/л, в ликворе — 0,3 г/л. В плазме содержится 120–140 г альбумина (40 %), вне кровяного русла — 360 г (60 %), то есть всего в организме человека содержится до 500 г ЧСА [4]. 

И хотя печень не имеет запасов ЧСА, при необходимости синтез его может быть увеличен до 200–300 %. Синтез ЧСА регулируется осмотическим давлением коллоидов, осмоляльностью интерстициальной жидкости, окружающей гепатоциты, уровнем инсулина, кортикостероидов и аминокислот. Эстрогены не влияют на синтез ЧСА, тогда как рост медиаторов воспаления (интерлейкин-6; фактор некроза опухоли α) или дефицит аминокислот подавляют его [5].

Синтезированный ЧСА через стенку капилляров переходит в межклеточные пространства (в том числе и в ликвор), откуда за 15–18 часов возвращается в кровоток через лимфатическую систему. Среднее время жизни молекулы альбумина в организме — 27 дней. За это время молекула ЧСА до 15 000 раз циркулирует в кровотоке и до 15 раз выходит за пределы сосудов.

Катаболизм ЧСА достигает 14 г в сутки и повышается при дефиците белков и калорий. Период полураспада составляет 21 день для эндогенного альбумина и 12 часов — для экзогенного. Около 1 г в сутки также теряется в интестинальном тракте и минимальное количество — с мочой.

Функции

Наиболее важной функцией ЧСА является обеспечение целостности сосудистого барьера. Это достигается благодаря повышению работоспособности сфингозин-1-фосфата (SIP), синтезируемого на мембране эритроцита. Молекулы ЧСА формируют электростатическую связь между отрицательно заряженными боковыми цепями сульфата гепарана и такими центральными гликопротеинами эндотелиального гликокаликса, как синдекан-1 и глипикан-1, что увеличивает синтез SIP. В конечном счете SIP посредством сложных взаимодействий улучшает состояние сосудистого барьера и стабилизирует эндотелиальный гликокаликс, а торможение под его влиянием активации матриксной металлопротеиназы уменьшает потерю поверхностных составляющих гликокаликса эндотелиальных клеток [6].

В плазме человека ЧСА выступает главным антиоксидантом. Его антиоксидантная активность обусловлена окислительно-восстановительными свойствами цистеина-34 (Cys-34) и способностью связывать ионы меди и железа. В плазме крови ЧСА преимущественно находится в форме меркаптоальбумина, а также в виде таких смешанных дисульфидов, как цистеин и глутатион. Повышение уровня последних свидетельствует об оксидативном стрессе, повреждении эндотелиоцитов и количественном росте апоптоза. 

Помимо этого, ЧСА выступает в роли как депо, так и трансдуктора оксида азота (NO). Благодаря S-нитрозотиоловой связи c Cys-34 до 82 % NO транспортируется кровью, то есть S-нитрозилированный ЧСА может выполнять роль не только циркулирующего эндогенного резервуара NO, но и быть донором NO [7]. В эксперименте на поврежденных свиных и кроличьих сердцах установлена способность S-нитрозилированного ЧСА благодаря его вазодилатирующим свойствам уменьшать ишемические и реперфузионные повреждения после тепловой ишемии. ЧСА также уменьшает степень оксидативного повреждения белков при сепсисе и остром респираторном дистресс-синдроме взрослых.

При сахарном диабете альбумин подвергается усиленному гликозилированию. И если у здорового человека уровень его не превышает 10 %, то на фоне гипергликемии повышается до 20–30 %. Гликозилирование ЧСА уменьшает его антиоксидантную активность, нарушает транспорт триптофана, способность к связыванию экзогенных и эндогенных токсинов. Гликозилированный альбумин в эксперименте на кроличьих аортах уменьшал активность сосудистой эндотелиальной NO-синтетазы. Его токсическое действие на клетки микроглии связывают с процессами нейродегенерации. То есть необратимые повреждения при диабете в виде ретинопатии, нейропатии, поражений коронарных и почечных артерий могут быть обусловлены снижением антиоксидантной активности гликозилированного ЧСА. Вместе с тем на фоне применения аспирина, диклофенака и других нестероидных противовоспалительных препаратов степень гликозилирования снижается.

Обратимое связывание и транспорт низкомолекулярных веществ — одна из важных функций ЧСА. Он обратимо связывает и переносит разнообразные как эндогенные, так и экзогенные (жирные кислоты, гормоны, метаболиты и др.) низкомолекулярные вещества гидрофобной и амфифильной природы. Соединение альбумина с лигандами способно изменять свойства последних, то есть вещества токсичные в несвязанном состоянии становятся нетоксичными при связывании с ЧСА. Так, альбумин-связанный билирубин показал способность к защите α-токоферола от повреждения пероксиальными радикалами и продлению периода жизни человеческих желудочковых миоцитов в условиях экспериментального генерированного оксидантного стресса. Соединяясь с производными холестерола — оксистеролами, альбумин ограничивает вредные воздействия последних на клетки. Связывание ЧСА гомоцистеина защищает организм от атеросклероза. Доказано [8], что снижение плазменной концентрации ЧСА (например, при введении больших объемов коллоидных и/или кристаллоидных растворов) сопровождается ростом эффективной концентрации лекарственных препаратов в плазме.

ЧСА связывает и стабилизирует тромбоксан А2, способствует взаимодействию антитромбина III и Ха-фактора, снижает агрегацию тромбоцитов и восстанавливает их функциональную целостность. Влияя на биосинтез и элиминацию простагландинов, ЧСА не оказывает ферментативного воздействия на лейкотриены [7].

Использование в клинике

В 1998 году в Британском медицинском журнале [9] был опубликован Кокрановский метаанализ, освещающий эффективность использования альбумина у критических больных. Анализу были подвергнуты 32 работы, которые охватывали 46 больных. Результаты показали рост летальности у 70 % пациентов, получавших ЧСА. После этого использование препарата во всем мире резко снизилось, а обоснованность выводов метаанализа подверглась критике. Указывалось на недостаточность значимых испытаний, неоднородность пациентов в группах (взрослые и новорожденные высокого риска), отсутствие достоверного объяснения механизмов высокой летальности у больных, получавших ЧСА.

Одновременно увеличилось число работ, изучающих механизмы действия и эффективность препарата у критических больных. В частности, было доказано, что гипоальбуминемия (снижение концентрации сывороточного альбумина ниже 30 г/л), с одной стороны, сопровождает критические состояния, с другой — выступает независимым фактором плохого исхода. Так, уровень ЧСА ниже 20 г/л при ожогах увеличивал риск летальности с 84% чувствительностью и 83% специ–фичностью [10]. При хирургическом сепсисе каждое снижение концентрации альбумина на 1 г/л ниже уровня 23 г/л увеличивало внутрибольничную летальность на 19,4 %, степень полиорганной недостаточности — на 28,7 % [11]. Метаанализ [12] 90 когортных исследований доказал, что гипоальбуминемия выступает прогностическим биомаркером при острых заболеваниях. При этом каждое снижение концентрации альбумина на 10 г/л повышало на 137 % тяжесть заболевания и на 71 % удлиняло срок госпитализации больных. Низкий уровень альбумина показал себя также как независимый фактор риска острого поражения почек при обходном шунтировании коронарных артерий [13].

Метаанализ [14], охватывающий 55 исследований с включением 3504 пациентов, из которых умерло 525, подтвердил безопасность использования ЧСА у критических больных. Рандомизированное контролируемое исследование SAFE [15] включало 7000 критических больных. Результаты его показали, что безопасность введения 4% раствора альбумина сравнима с обычными солевыми растворами, используемыми при жидкостной ресусцитации у критических больных. А подгрупповой анализ показал, что в сравнении с солевыми растворами у пациентов с тяжелым сепсисом введение ЧСА снижает риск летальности и не повреждает функцию почек [16]. Guidet и соавт. [17] проанализировали исходы лечения 11 137 критических больных из 35 отделений интенсивной терапии во Франции и показали, что благодаря ЧСА было спасено 513 жизней (снижение летальности на 4,6 % согласно SAFE) с ожидаемым увеличением продолжительности каждой жизни на 9,8 года. Это позволило авторам говорить об экономической целесообразности применения препарата у больных сепсисом или септическим шоком.

В другом метаанализе, охватывающем рандомизированных 17 исследований, 1977 больных, 8 исследований включало пациентов с сепсисом. Применение в их лечении ЧСА с высокой долей вероятности ассоциировалось со снижением летальности. Carions и соавт. [18] провели сравнительное рандомизированное исследование, охватывающее 1818 больных, получавших либо 20% раствор ЧСА и кристаллоиды, либо одни кристаллоиды. И если на 28-е сутки заболевания не было выявлено достоверной межгрупповой разницы в летальности, то выживаемость больных на фоне альбумина достоверно улучшалась: 90-дневная смертность достигала 43,6 % в группе альбумина против 49,9 % в группе кристаллоидов. Метаанализ [19], включавший 14 исследований, 18 916 больных с сепсисом, показал, что жидкостная ресусцитация сбалансированными кристаллоидами или ЧСА снижает летальность при сепсисе. Это же было подтверждено в ряде других метаанализов [20, 21]. В частности, было показано, что жидкостная ресусцитация альбумином при сепсисе позволяет не только защитить эндотелиальный гликокаликс, но и уменьшить вводимый объем в 4,5 раза.

И только в исследовании FEAST [22] было доказано повышение летальности у педиатрических пациентов с малярией при использовании болюсов альбумина и солевых растворов против неболюсного их применения. Это связывали с болюсиндуцированной гиперволемией, а не с действием самого альбумина. 

Вместе с тем при моделировании непроходимости мозговых артерий или острого ишемического инсульта [31] на животных было показано снижение площади инфаркта и отека мозга, 48% увеличение перфузии в корковых отделах мозга, улучшение неврологического состояния животных.

В клинических условиях результаты применения ЧСА при остром ишемическом инсульте (ОИИ) или субарахноидальном кровоизлиянии (САК) опубликованы в единичных работах [23, 24]. Они показывают, что при введении высоких (2 г/кг, или 8 мл/кг) доз альбумина и аналогичного объема кристаллоидов у больных с ОИИ летальность по группам не имела достоверного различия. Тогда как применение ЧСА в меньшей дозе (1,25 г/кг/сутки 7 дней) снижало частоту вазоспазма и отсроченной церебральной ишемии у больных с САК. Механизмы нейропротективного действия альбумина при этом связывают с уменьшением отека мозга и ингибированием апоптоза эндотелиоцитов, сохранением целостности гематоэнцефалического барьера. Однако в исследовании SAFE [15] у больных с острой черепно-мозговой травмой, получавших 4% раствор ЧСА, исходы были хуже, чем у больных, получавших солевые растворы. Это связывали с тем, что гипоосмолярный (4%) раствор альбумина повышал интракраниальное давление и отек головного мозга [25]. Вместе с тем применение 4% и 20% растворов ЧСА у 93 пострадавших с тяжелой черепно-мозговой травмой (шкала комы Глазго ≤ 8 баллов) при соблюдении нулевого или слабо отрицательного водного баланса обеспечивало низкую летальность у больных данной группы [26] и подтверждало необходимость исключения из терапии гипоосмолярных растворов ЧСА.

В метаанализе С. Uhlig и соавт. [27], охватывающем 4130 исследований у 206 пациентов с острым дистресс-синдромом взрослых, сравнивали эффекты действия альбумина и несбалансированного (0,9%) раствора хлорида натрия. Было доказано, что ЧСА не влияет на летальность, но улучшает оксигенацию больных за счет уменьшения отека легочной ткани.

Наш клинический опыт показал высокую эффективность применения ЧСА для профилактики синдрома полиорганной недостаточности (СПОН) и гипопротеинемии при восполнении острой массивной кровопотери после остановки кровотечения хирургическими методами. Мы используем 10% или 20% р-р ЧСА в дозе от 100 до 300 мл при скорости введения 10–14 мл/час. Введение препарата сочетаем с параллельным введением салуретиков (10–20 мг 1% р-ра фуросемида), доза которых подбирается индивидуально, в первую очередь по темпу мочеотделения у больных. Данная методика позволила нам предотвратить развитие СПОН у 34,5 % больных, перенесших острую кровопотерю.

Показания к применению

1. Восполнение дефицита объема циркулирующей плазмы:

► острая массивная кровопотеря;
► терапевтический плазмаферез;
► предоперационная заготовка аутокомпонентов крови и предоперационная гемодилюция.

2. Коррекция гипоальбуминемии.

3. Заболевания печени (вирусные гепатиты, цирроз, токсическое или опухолевое поражение печени).

4. Заболевания почек (нефротический синдром).

5. Септический шок и/или сепсис.

6. Жировая эмболия.

Противопоказания: гипоосмолярные растворы ЧСА (5%) при острой черепно-мозговой травме.

Форма выпуска

Создание стабильного раствора ЧСА в 1946 году было основано на схеме фракционирования. Техника пастеризации, используемая при производстве ЧСА, обеспечивала снижение риска вирусного и бактериального заражения, а внедрение в производство ионообменной хроматографии эффективно снизило риск передачи прионных инфекций. Суммарно это обеспечивало высокую безопасность препарата. При оценке побочных эффектов растворов ЧСА с 1998 по 2000 год частота всех фатальных и нефатальных побочных проявлений составила пять на один миллион доз при полном отсутствии летальных исходов [28].

Отечественная и зарубежная промышленность выпускает растворы ЧСА различной концентрации: 5% (изоонкотический), 10%, 20%, 25% (гиперонкотические), расфасованные по 50, 120, 200 и 500 мл. Разные концентрации растворов ЧСА привлекают в сосудистое русло разные объемы воды. Так, 100 мл 5% раствора увеличивает внутрисосудистый объем в течение 1 часа после инфузии на 180–200 мл, а 100 мл 20% раствора — на 450–500 мл. Это предопределяет темп введения и дозы препарата.

Выводы 

ЧСА имеет множество биохимических и физиологических эффектов, которые обосновывают применение его у критических больных. Вместе с тем препарат не раскрыл всех своих секретов, и многие свойства его требуют дополнительного как экспериментального, так и клинического изучения.

Финансирование: исследование не имело спонсорской поддержки.

Конфликт интересов. Авторы заявляют об отсутствии какого-либо конфликта интересов при подготовке данной статьи. 

Bibliography

1. Грызунов Ю.А., Добрецов Г.Е., Закс И.О., Камарова М.Н. Альбумин крови: свойства, функции и их оценка при неотложных состояниях // Анестезиология и реаниматология. — 2004. — № 6. — С. 68-74. 

2. Farrugia A. Albumin usage in clinical medicine: tradition or therapeutic // Transfus. Med. Rev. — 2010. — № 24(1). — P. 53-63.

3. Kragh-Hansen U., Minchiotti L., Galliano M., Peters Jr T. Human serum albumin isoforms: genetic and molecular aspects and functional consequences // Biochim. Biophys. Acta. — 2013. — № 1830(12). — P. 5405-17.

4. Альбумин сыворотки крови в клинической медицине / Под ред. Грызунова Ю.А., Добрецовой Г.Е. — М.: Ириус, 1994. — 226 с.

5. Stapleton N.M., Einarsdottir H.K., Stemerding A.M., Vidarsson G. The multiple fa–cets of FcRn in immunity // Immunol. Rev. — 2015. — № 268(1). — P. 253-68.

6. Thuy A.V., Reimann C.M., Hemdan N.Y., Graler M.H. Sphingosine 1-phosphate in blood: function, metabolism, and fate // Cell. Physiol. Biochem. — 2014. — № 34(1). — P. 158-71.

7. Fanali G., di Masi A., Trezza V., Marino M., Fasano M., Ascenzi P. Human serum albumin: from bench to bedside // Mol. Aspects Med. — 2012. — № 33(3). — P. 209-90.

8. Evans T.W. Review article: albumin as a drug-biological effects of albumin unrelated to oncotic pressure // Aliment. Pharmacol. Ther. — 2002. — 16(Suppl. 5). — Р. 6-11.

9. Anonymous. Human albumin administration in critically ill patients: systematic review of randomised controlled trials // BMJ. — 1998. — № 317(7153). — P. 235-40.

10. Aguayo-Becerra O.A., Torres-Garibay C., Macias-Amezcua M.D., Fuentes-Orozco C., Chavez-Tostado M.G., Andalon-Duenas E. et al. Serum albumin level as a risk factor for mortality in burn patients // Clinics (Sao Paulo). — 2013. — № 68(7). — P. 940-5.

11. Sun J.K., Sun F., Wang X., Yuan S.T., Zheng S.Y., Mu X.W. Risk factors and prognosis of hypoalbuminemia in surgical septic patients // Peer J. — 2015. — № 3. — 1267 р.

12. Vincent J.L., Dubois M.J., Navic–kis R.J., Wilkes M.M. Hypoalbuminemia in acute illness: is there a rationale for intervention? A meta-analysis of cohort studies and controlled trials // Ann. Surg. — 2003. — № 237(3). — P. 319-34.

13. Lee E.H., Baek S.H., Chin J.H., Choi D.K., Son H.J., Kim W.J. et al. Preoperative hypoalbuminemia is a major risk factor for acute kidney injury following off-pump coronary artery bypass surgery // Intensive Care Med. — 2012. — № 38(9). — P. 1478-86.

14. Wilkes M.M., Navickis R.J. Patient survival after human albumin administration. A meta-analysis of randomized, controlled trials // Ann. Intern. Med. — 2001. — № 135(3). — P. 149-64.

15. Finfer S., Bellomo R., Boyce N., French J., Myburgh J., Norton R. A comparison of albumin and saline for fluid resuscitation in the intensive care unit // N. Engl. J. Med. — 2004. — № 350(22). — P. 2247-56.

16. Delaney A.P., Dan A., McCaffrey J., Finfer S. The role of albumin as a resuscitation fluid for patients with sepsis: a systematic review and meta-analysis // Crit. Care Med. — 2011. — № 39(2). — P. 386-91.

17. Guidet B., Mosqueda G.J., Priol G., Aegerter P. The COASST study: cost-effectiveness of albumin in severe sepsis and septic shock // J. Crit. Care. — 2007. — № 22(3). — P. 197-203.

18. Caironi P., Tognoni G., Masson S., Fumagalli R., Pesenti A., Romero M. et al. Albumin replacement in patients with severe sepsis or septic shock // N. Engl. J. Med. — 2014. — № 370(15). — P. 1412-21.

19. Rochwerg B., Alhazzani W., Sindi A., Heels-Ansdell D., Thabane L., Fox-Robichaud A.et al. Fluid resuscitation in sepsis: a systematic review and network meta-analysis // Ann. Intern. Med. — 2014. — № 161(5). — P. 347-55.

20. Xu J.Y., Chen Q.H., Xie J.F., Pan C., Liu S.Q., Huang L.W. et al. Comparison of the effects of albumin and crystalloid on mortality in adult patients with severe sepsis and septic shock: a meta-analysis of randomized clinical trials // Crit. Care. — 2014. — № 18(6). — P. 702.

21. Bansch P., Statkevicius S., Bentzer P. Plasma volume expansion with 5% albumin compared to ringer’s acetate during normal and increased microvascular permeability in the rat // Ane–sthesiology. — 2014. — № 121(4). — P. 817-24.

22. Maitland K., Kiguli S., Opoka R.O., Engoru C., Olupot-Olupot P., Akech S.O. et al. Mortality after fluid bolus in African children with severe infection // N. Engl. J. Med. — 2011. — № 364(26). — P. 2483-95.

23. Ginsberg M.D., Palesch Y.Y., Hill M.D., Martin R.H., Moy C.S., Barsan W.G. et al. High-dose albumin treatment for acute ischaemic stroke (alias) part 2: a randomised, double-blind, phase 3, placebo-controlled trial // Lancet Neurol. — 2013. — № 12(11). — P. 1049-58.

24. Suarez J.I., Martin R.H., Calvil–lo E., Bershad E.M., Venkatasubba Rao C.P. Effect of human albumin on TCD vasospasm, DCI, and cerebral infarction in subarachnoid hemorrhage: the ALISAH study // Acta Neurochir. Suppl. — 2015. — № 120. — P. 287-90.

25. Cooper D.J., Myburgh J., Heritier S., Finfer S., Bellomo R., Billot L. et al. Albumin resuscitation for traumatic brain injury: is intracranial hypertension the cause of increased morta–lity? // J. Neurotrauma. — 2013. — № 30(7). — P. 512-8.

26. Van Aken H.K., Kampmeier T.G., Ertmer C., Westphal M. Fluid resuscitation in patients with traumatic brain injury: what is a safe approach? // Curr. Opin. Anaesthesiol. — 2012. — № 25(5). — P. 563-5.

26. Christopher Uhlig, Pedro L. Silva, Stefanie Deckert, Jochen Schmitt, Marcelo Gama de Abreu Albumin Versus Crystalloid Solutions in Patients With the Acute Respiratory Distress Syndrome // Crit. Care. — 2014. — № 18(R10).

27. Vincent J.L., Wilkes M.M., Navic–kis R.J. Safety of human albumin — serious adverse events reported worldwide in 1998–2000 // Br. J. Anaesth. — 2003. — № 91(5). — P. 625-30.

ЛЕВОТИРОКСИН НАТРИЯ (LEVOTHYROXINE SODIUM) ОПИСАНИЕ

Левотироксин натрия потенцирует действие непрямых антикоагулянтов (производных кумарина), уменьшает эффективность пероральных гипогликемических средств.

У пациентов с гипотиреозом и сопутствующим сахарным диабетом в начале заместительной терапии препаратами тиреоидных гормонов возможно повышение потребности в инсулине или пероральных гипогликемических средствах.

Салицилаты, дикумарин, фуросемид (250 мг), клофибрат могут вытеснять левотироксин из связи с белками плазмы.

Сукральфат, алюминия гидроксид, кальция карбонат уменьшают абсорбцию левотироксина из ЖКТ.

Колестирамин уменьшает абсорбцию левотироксина натрия из ЖКТ.

При применении ритонавира возможно повышение потребности в левотироксине.

При применении сертралина пациентов с гипотиреозом возможно уменьшение эффектов левотироксина натрия.

При быстром в/в введении фенитоина на фоне приема левотироксина натрия возможно повышение уровня свободного левотироксина в плазме крови, при этом могут наблюдаться аритмии.

При одновременном применении хлорохина возможно повышение метаболизма левотироксина, по-видимому, вследствие индукции хлорохином микросомальных ферментов печени. У пациентов, получающих левотироксин натрия, при применении прогуанила или хлорохина возможно увеличение концентрации ТТГ.

Применение трициклических антидепрессантов с левотироксином натрия может привести к усилению действия антидепрессантов.

Левотироксин натрия снижает действие сердечных гликозидов. При одновременном применении колестирамин, колестипол и алюминия гидроксид уменьшают плазменную концентрацию левотироксина натрия за счет торможения всасывания его в кишечнике.

При одновременном применении с анаболическими стероидами, аспарагиназой, тамоксифеном возможно фармакокинетическое взаимодействие на уровне связывания с белком.

Соматотропин при одновременном применении с левотироксином натрия может ускорить закрытие эпифизарных зон роста.

Прием фенобарбитала, карбамазепина и рифампицина может увеличивать клиренс левотироксина натрия и потребовать повышения дозы.

Эстрогены повышают концентрацию связанной с тиреоглобулином фракции, что может привести к снижению эффективности препарата.

Амиодарон, аминоглутетимид, пара-аминосалициловая кислота (ПАСК), этионамид, антитиреоидные лекарственные средства, бета-адреноблокаторы, хлоралгидрат, диазепам, леводопа, допамин, метоклопрамид, ловастатин, соматостатин оказывают влияние на синтез, секрецию, распределение и метаболизм левотироксина натрия. Продукты, содержащие сою, могут снижать всасывание левотироксина натрия (может потребоваться корректировка дозы).

Лабораторная диагностика нарушений обмена белков плазмы крови (Преальбумин, С-РБ, Фибронектин, Фибриноген)

1. Лабораторная диагностика нарушений обмена белков плазмы крови.(Преальбумин,С-РБ,Фибронектин, Фибриноген). Выполнила студентка 3

2. Преальбумин (Транстиретин)

*
* Транстиретин — белок, обеспечивающий транспорт
тироксина и ретинола. Перенос тироксина и других гормонов
щитовидной железы осуществляется также
тироксинсвязывающим глобулином и альбумином. Транспорт
ретинола происходит при соединении транстиретина с
ретинол-связывающим белком. Транстиретин связан с
такими заболеваниями, как старческий системный
амилоидоз, семейная амилоидная полинейропатия, семейная
амилоидная кардиомиопатия.
Транстиретин производится преимущественно в печени,
сосудистом сплетении желудочков мозга и в пигментном
эпителии сетчатки глаза. В цереброспинальной жидкости
содержание транстиретина непропорционально велико, его
масса составляет 25 % от массы всех белков этой полости тела.
Подавляющая часть содержащегося в ЦНС транстиретина
производится в мозге — из кровотока в полость желудочков
мозга попадает лишь около 3 % содержащегося там
транстиретина, в спинномозговой канал — около 10 %. Среди
всех известных белков центральной нервной системы, только
транстиретин вырабатывается исключительно в сосудистом
сплетении. На ранних стадиях онтогенеза, пик синтеза
транстиретина в ЦНС совпадает с периодом максимальной
репликации нейробластов, непосредственно перед началом
активной деятельности по построению новых областей мозга. У
тех видов животных, в чьем мозге отсутствует неокортекс,
например у амфибий и у рыб, транстиретин в сосудистом
сплетении не производится.

3. Роль в заболеваниях. Клиническое значение.

*
* Обнаружено более 80 мутаций гена TTR, вызывающих
заболевания. Большинство этих мутаций приводит к
амилоидозу. Амилоидогенные мутации снижают
стабильность белка.
* В одном исследовании спинномозговой жидкости пациентов
с шизофренией, не получающих терапию на момент взятия
образца, отмечено снижение уровней транстиретина по
сравнению со здоровыми людьми. Той же группой
исследователей впоследствии отмечено некоторое
снижение уровней белка у части лиц из «группы риска»
шизофрении (демонстрирующих «продромные»,
предварительные симптомы расстройства).
* Согласно одному исследованию 2009 года, получасовое
*
использование сотового телефона повышает уровень
транстиретина в крови через полчаса после «разговора».
Преальбумин связывает и переносит низкомолекулярный
ретинол-связывающий белок, предотвращая его
клубочковую фильтрацию. Резкое снижение уровня
преальбумина в сыворотке свидетельствует о снижении его
синтеза в гепатоцитах в результате острого повреждения
печени или вследствие недостаточного поступления белков
с пищей. Быстрое снижение уровня преальбумина также
наблюдается при воспалительных процессах.

4. Определение преальбумина

*
* Определение преальбумина основано на
специфическом взаимодействии между антителами к
преальбумину поликлональной антисыворотки и
соответствующим антигеном при оптимальном рН в
присутствии ПЭГ. Мутность раствора, возникающая в
результате образования комплекса, прямо
пропорциональна концентрации преальбумина в
пробе.
Характеристика набора для определения транстиретина:
* широкий ранг исследования 2.3 - 65mg/dl
* коэффициент вариации внутрилабораторного контроля
CV
* чувствительность 2.3mg/dl
* жидкие готовые к использованию реагенты,
стабильные при 20С...80С
* коэффициент корреляции со стандартными методами
r=0.98
* лимитированная интерференция к гемоглобину,
билирубину, интралипиду, триглицериду
* прозона антигена при 240mg/dl
* исследуемый материал сыворотка или плазма крови
* набор содержит контроли трех уровней, калибратор и
рабочий реагент
* полностью автоматизированный протокол для
широкого ранга анализаторов.

5. C-реактивный белок

*
*
*
C-реактивный белок (англ. C-reactive protein, CRP) — белок
плазмы крови, относящийся к группе белков острой фазы,
концентрация которых повышается при воспалении. Играет
защитную роль, связывая бактериальный полисахарид
Streptococcus pneumoniae. С-реактивный белок используется в
клинической диагностике наряду с СОЭ как индикатор
воспаления.
Помимо того, что СРБ является белком острой фазы
[воспаления], он также является одним из наиболее
чувствительных маркеров острого воспаления; однако, в
связи с низкой специфичностью и значительной его
межиндивидуальной вариацией, необходимо с большой
осторожностью подходить к интерпретации данных с учетом
полученных ранее значений и уровня содержания в сыворотке
других маркеров, а также с учетом полной оценки анамнеза
пациента. Таким образом, хотя повышение уровня СРБ в
сыворотке крови не является характерным признаком какоголибо определенного (т.е. конкретного) заболевания, он
является важным индикатором воспалительного процесса.
Повышенные концентрации СРБ отмечаются через 6-12 часов
после начала воспалительной реакции и достигают
максимальных значений в пределах 48-72 часов. СРБ имеет
относительно короткий период полужизни (1-2 дня) и обычно
возвращается к норме через 5-10 дней после начала
воспаления (и его прекращения). Следует заметить, что
определение СРБ является более надежным и
чувствительным показателем воспалительного процесса, чем
подсчет скорости оседания эритроцитов (СОЭ), на которую
могут влиять и физиологические изменения, не связанные с
воспалительным процессом. Основным стимулятором (или
регулятором) его синтеза являются интерлейкин-6, фактор
некроза опухоли, интерлейкин-1.
* Повышение уровня С-реактивного белка
наблюдается при острых бактериальных и
вирусных инфекциях , инфаркте миокарда
, злокачественных новообразованиях и
аутоиммунных заболеваниях . Среактивный белок взаимодействуя с
фосфорилхолином бактериальной стенки,
выступает и как опсонин и как индуктор
классического пути активации системы
комплемента. CRP человека состоит из пяти
идентичных, нековалентно связанных
полипептидных цепей, образующих
замкнутый пентамер. Важное свойство CRP
- способность связываться при участии
кальция с некоторыми микроорганизмами,
у которых в состав мембраны входит
фосфорилхолин . Образовавшийся
комплекс активирует систему комплемента
(по классическому пути ). Это приводит к
связыванию C3b с поверхностью микроба,
и в результате последний опсонизируется,
т.е. подготавливается к фагоцитозу.
Уровень С-реактивного белка, который
связывается с поврежденными и
погибшими клетками, а также некоторыми
микроорганизмами, может повышаться в
1000 раз.

7. Определение СРБ

*
Методы выявления.
* С-реактивный белок определяют в реакции преципитации и
в реакции агглютинации частиц латекса, покрытых
антителами к этому белку.
*
Диагностическая значимость. В большинстве случаев чем
выше СОЭ , тем выше уровень С-реактивного белка.
Исключение составляют следующие случаи:
*
- уровень С-реактивного белка быстро повышается даже
после небольшого асептического повреждения тканей, СОЭ
при этом остается нормальной;
*
- СОЭ повышается, а уровень С-реактивного белка не
меняется при некоторых вирусных инфекциях , тяжелой
интоксикации , некоторых формах хронического артрита .
В этих случаях уровень С-реактивного белка - менее
информативный показатель, чем СОЭ.
*
Иногда уровень С-реактивного белка измеряют для оценки
активности ревматизма . Поскольку уровень С-реактивного
белка в течение суток может резко меняться, его следует
определять в динамике.

8. Фибронектин

*
* (fibronectin) - крупный, внеклеточный
гликопротеин, участвующий в
осуществлении защитных реакций
организма. В плазме крови он усиливает
фагоцитоз, а на поверхности клетки
усиливает образование белковых связей.
Кроме того, фибронектин участвует в
агрегации тромбоцитов. Скапливается в
соединительной ткани и эндотелии
капилляров. (Фибронектин способствует
адгезии между клеткой и основным
веществом соединительной ткани)
* Фибронектин участвует в осуществлении
защитных реакций организма. В плазме
крови он усиливает фагоцитоз, а на
поверхности клетки усиливает
образование белковых связей. Кроме
того, фибронектин участвует в агрегации
тромбоцитов. Скапливается в
соединительной ткани и эндотелии
капилляров. Фибронектин способствует
адгезии между клеткой и основным
веществом соединительной ткани.

9. Определение фибронектина

*
* Для определения уровня плазменного
ФН использовался метод твердофазного
иммуноферментного анализа.
Диагностика осуществлялась с
помощью стандартных тест-систем,
вакцин и сывороток. Наряду с
изучением общего, иммунореактивного
ФН, оценивалась его функциональная
активность, путем определения степени
осаждения этого гликопротеина в
гепариновый преципитат.

10. Фибриноген

*
*
Фибриноген — бесцветный белок, растворённый в плазме крови. При активации системы
свёртывания крови подвергается ферментативному расщеплению ферментом тромбином,
образующийся фибрин-мономер под действием активного XIII фактора свёртывания крови
полимеризуется и выпадает в осадок в виде белых нитей фибрина-полимера.
При взятии биоматериала для анализа фибриногена используется антикоагулянт цитрат натрия
(3,8 %). Фибриноген — белок, вырабатываемый в печени и превращающийся в нерастворимый
фибрин — основу сгустка при свёртывании крови. Фибрин впоследствии образует тромб, завершая
процесс свёртывания крови.
Фибриноген является ценным показателем гемостаза (коагулограмма). Анализ фибриногена —
необходимый этап предоперационного обследования, пренатальной диагностики, проводится при
воспалительных, сердечно-сосудистых заболеваниях.
Также фибриноген отвечает за свёртывание крови.
Содержание фибриногена в крови повышается при возникновении острых воспалительных
заболеваний и отмирания тканей. Фибриноген влияет и на скорость оседания эритроцитов (СОЭ).
Норма фибриногена: 2—4 г/л.
Норма фибриногена новорожденных: 1,25—3 г/л.
Нормы фибриногена при беременности несколько выше. В этот период наблюдается постепенное
повышение фибриногена и в III триместре беременности уровень фибриногена достигает 6 г/л.
В других случаях повышенный фибриноген в крови человека — симптом следующих заболеваний:
острые воспалительные и инфекционные заболевания (грипп, туберкулез), инсульт, инфаркт
миокарда, гипотиреоз, амилоидоз, пневмония, злокачественные опухоли (рак легких и др.).
Повышение фибриногена сопровождает ожоги, операционные вмешательства, приём эстрогенов и
оральных контрацептивов.
Нормальный уровень фибриногена снижается при таких заболеваниях, как: ДВС-синдром,
заболевания печени (гепатит, цирроз), токсикоз беременности, недостаток витамина С и В12,
эмболия околоплодными водами (у беременных во время родов или операции кесарево сечение),
хронический миелолейкоз, полицитемия.
Уровень фибриногена понижается при отравлениях змеиным ядом, при приёме анаболических
гормонов, андрогенов и рыбьего жира.

11. Определение Фибриногена

*
*
МЕТОДЫ ОПРЕДЕЛЕНИЯ ФИБРИНОГЕНА
Фибриноген, фактор 1 свертывания крови, является природным субстратом для протеолитического
фермента тромбина. Под воздействием тромбина от фибриногена отщепляются две пары пептидов фибринопептиды А и В. Расщепленная активированная молекула фибриногена (мономер) быстро
полимеризуется, образуя гель, который под воздействием фактора свертывания XIII превращается в
нерастворимый полимер фибрина. Ряд протеолитических ферментов некоторых змеиных ядов
(Bothrops atrox, Bothrops asper , Agkistrodon, Crotalus и др.) катализируют превращение фибриногена в
фибрин аналогичным образом. Однако в этом случае отщепляется только фибринопептид А. Общее
название змеиных тромбиноподобных ферментов - батроксобин.
Аналитические методы, в которых используется тромбин или батроксобин, относятся к
"функциональным" методам определения фибриногена, поскольку они базируются на основных
принципах коагуляции крови. В число этих методов входит, например, метод определения по Клауссу,
основанный на измерении времени, необходимого для образования нерастворимого фибринполимера
в разведенной плазме крови после добавлении большого количества тромбина; турбидиметрическая
модификация кинетического фотометрического метода или определение при помощи батроксобина.
Однако проведению анализа с использованием тромбина мешает присутствие в плазме ингибиторов
тромбина (антитромбина III и гепарина). Другая группа исследований относится к нефункциональным.
В этих методах принцип коагуляции крови не используется. Это, например, метод измерения мутности
после солевой преципитации или тепловой денатурации фибриногена с последующим выделением и
взвешиванием волокон фибрина, или фотометрическое определение после растворения фибрина при
помощи биуретового реактива, или иммунологический метод.
Помимо классического метода Клаусса, который считается референтным, большое значение имеет и
ферментное турбидиметрическое определение фибриногена с использованием батроксобинподобных
ферментов. На это определение присутствие ингибиторов тромбина не влияет и оно более пригодно
для использования автоматических анализаторов. Различие между действием батроксобина и
тромбина заключается в том, что батроксобинподобные ферменты отщепляют от фибриногена только
фибринопептид А.
Различные методики, используемые для определения фибриногена, их низкая специфичность и
точность, трудоемкость процедуры осложняют интерпретацию результатов. Теперь мы имеем
современные и доступные аналитические методы, позволяющие использовать автоматические
анализаторы. Фибриноген может быть легко определен и измерена его концентрация. Все это дает
основание практическим врачам использовать рутинные измерения уровня фибриногена.
Измерение концентрации фибриногена в плазме должно быть включено в список определяемых
факторов риска сердечнососудистых заболеваний и показателей острой фазы.

12. ЗА ВНИМАНИЕ!!!!

Неполноценное питание и оценка нутритивного статуса больного | Диета и упражнения 9000 1

Согласно определению, предложенному ESPEN (Европейское общество клинического питания и метаболизма), недоедание – это «состояние, возникающее в результате недостаточного всасывания или потребления пищевых веществ, приводящее к изменению состава тела, физическим и психическим нарушениям организма и неблагоприятно влияющих на исход лечения основного заболевания».

Различают несколько стадий недоедания:

  • Стадия 1: Недостаточное количество питательных веществ поступает в организм из-за недостаточного снабжения, чрезмерной потери или нарушения обмена веществ или повышенной потребности в них.
  • Этап 2: Запасы системы исчерпаны.
  • Стадия 3: Нарушаются физиологические и биохимические процессы, появляются легкие симптомы гипотрофии
  • Стадия 4: Видимые симптомы недоедания, сопровождающиеся изменениями органов.

Проще говоря, если потребляемая пища не обеспечивает достаточного поступления энергии, белка и других питательных веществ, организм пытается удовлетворить эти потребности самостоятельно, черпая энергию из распада собственных тканей.Это приводит к недоеданию и, как следствие, к истощению.

Недоедание наблюдается не только из-за недостаточного снабжения питательными веществами. Он также может возникать в результате многих заболеваний, в том числе: опухолевых заболеваний, хронических инфекционных заболеваний, заболеваний с высокой температурой, а также при циррозе печени или синдроме мальабсорбции.

Типы недоедания

Различают 3 вида недостаточности питания: маразм, квашиоркор и смешанную недостаточность питания, синдром кахексии/неопластической анорексии.

Маразм недоедание, или белково-калорийное недоедание, является недоеданием в результате дефицита белков и калорий в рационе. Причиной этого вида недостаточности питания может быть длительное голодание, травмы или послеоперационные состояния.

Симптомы этого типа недоедания:

  • потеря веса вследствие потери мышечной массы,
  • мышечная слабость,
  • неблагоприятные изменения в иммунной системе,
  • анемия,
  • нарушение функций дыхания, кровообращения, пищеварения и всасывания пищи,
  • сухая кожа,
  • старческие черты лица,
  • снижение температуры тела,
  • выпадение волос,
  • изменений концентрации белка и альбумина в сыворотке крови не наблюдается.

Квашиоркор недоедание

  • наблюдается значительное снижение концентрации белков и альбуминов в сыворотке крови,
  • видимые отеки и нарушения водно-электролитного баланса,
  • бывает, что у людей с этим типом гипотрофии не происходит потери мышечной массы, более того, жировые запасы могут частично сохраняться,
  • масса тела может увеличиваться из-за отека и задержки воды,
  • быстрое развитие недоедания, причем плохое состояние больного очень быстро ухудшается,
  • 90 011 наблюдаемый лишний вес означает, что такое тяжелое недоедание не подозревается, что может иметь трагические последствия.

Недоедание смешанного типа

  • представляет собой сочетание двух предыдущих типов недоедания,
  • наблюдаются при сильном истощении,
  • значительное снижение массы тела и клеточного иммунитета,
  • снижение сывороточных белков, альбумина и преальбумина,
  • серьезные водно-электролитные нарушения,
  • трудно поддается лечению, и прогноз зависит от преобладающего типа недоедания.

Это симптомокомплекс, характеризующийся тяжелой, длительной, непреднамеренной и прогрессирующей потерей веса, не поддающейся обычному питанию.Этот синдром может быть связан с анорексией, астенией (или хронической усталостью) и чувством ранней полноты. Подсчитано, что это происходит более чем у 75% пациентов на различных стадиях неопластического заболевания.

Простое (неосложненное) и осложненное голодание

Неотъемлемо связано с явлением недоедания голодание . В зависимости от того, связано голодание с заболеванием или нет, организм реагирует по-разному. В простое голодание т.н. неосложненные, запасы белков и жиров постепенно расходуются.В то же время, наряду с уменьшением резервов, снижается и расход энергии. В течение первых 24 часов расходуются запасы гликогена. После этого потребности мозга и эритроцитов в глюкозе удовлетворяются за счет мышечных аминокислот, глицерина жировой ткани и лактата. Если время голодания увеличивается, потребности мозга в энергии покрываются кетоновыми соединениями, что частично снижает катаболизм мышечных белков. При этом типе голодания снижается концентрация белков с коротким периодом полураспада, в то время как концентрация альбумина сохраняется на одном уровне в течение длительного времени.

В свою очередь, , осложненное голодание , - это такое, при котором происходит значительное снижение поступления питательных веществ, но это состояние дополнительно перекрывается нарушением обмена веществ в результате тяжелого заболевания или травмы. В начале, как и при неосложненном голодании, скорость обмена веществ снижена. Однако в результате выброса катаболических гормонов скорость метаболизма увеличивается. Наблюдается повышенный распад белков организма, что приводит к восстановлению поврежденных тканей.Наблюдаются нарушения углеводного обмена, задержка воды и натрия. Следовательно, при отсутствии сбалансированного количества калорий и белков это приводит к острой недостаточности питания. Помните, что недоедание – это болезнь, и ее нужно лечить. В госпитальных условиях является неблагоприятным прогностическим фактором, повышая частоту послеоперационных осложнений и летальность. Это также продлевает срок пребывания в больнице.

Оценка питания

С 1 января 2012 г. существует обязанность проверять состояние питания каждого пациента, поступающего в больницу.Это относится ко всем отделениям больниц, за исключением отделений неотложной помощи больниц (HED). Документ об оценке питания должен быть включен в каждый анамнез и проводится с использованием одной из шкал – Скрининг риска питания 2002 г. (NRS) или Субъективная глобальная оценка (SGA). Вышеуказанные шкалы можно найти, посетив веб-сайт Польского общества парентерального, энтерального и метаболического лечения.

Это методы, с помощью которых можно быстро и легко оценить, подвержен ли пациент риску недоедания или риску недоедания в течение болезни.Если на основании вышеперечисленных тестов пациент был отнесен к группе риска недостаточности питания, следует провести углубленное обследование, включающее: анамнез питания, антропометрические тесты и биохимические тесты.

Интервью по питанию

На основе опроса о питании собирается информация, в частности, о пищевые привычки, время, когда пациент ограничивает или не принимает пищу, лекарства, расстройства пищевого поведения или потеря веса за последние 3 месяца.Значимым показателем недостаточности питания является потеря 10% массы тела за 3 мес, предшествующих госпитализации.

Антропометрические исследования

Оценка ИМТ особенно важна (индекс массы тела ).
Рассчитывается по следующей формуле:
ИМТ (кг/м) 2 = масса тела (кг) / (рост [м]) 2 .

Нутритивный статус определяется следующим образом в зависимости от ИМТ:

  • > 30 кг/м 90 131 2 90 132 - очень большой вес
  • 25-29,9 кг/м 90 131 2 90 132 - избыточный вес
  • 20-24,9 кг/м 2 - правильное питание
  • 17-19,9 кг/м 90 131 2 90 132 - риск недостаточности питания (в этой ситуации рекомендуется диетотерапия)
  • <17 кг/м 2 - недостаточность питания (в этой ситуации необходимо диетологическое лечение).

Другие полезные антропометрические тесты включают: измерение толщины кожной складки над трехглавой мышцей недоминантной руки.

Биохимические исследования

Биохимические тесты считаются очень полезными при квалификации пациента для диетотерапии, для мониторинга эффективности диетотерапии и для диагностики возможных метаболических нарушений. Кроме того, они объективны и воспроизводимы, что позволяет модифицировать проводимое лечебное питание.Некоторые белки, такие как альбумин, трансферрин, преальбумин и общее количество лимфоцитов (CLL), имеют наибольшее значение для оценки состояния питания.

Концентрация альбумина

Измерение этого показателя вызывает большие споры. Подчеркнуто, что помимо состояния питания он отражает также тяжесть заболевания, возможный прогноз и состояние гидратации организма. Независимо от этого большинство авторов считают, что концентрация этого белка ниже 3,5 мг/дл свидетельствует о недостаточности питания.

Интерпретация значения альбумина в зависимости от статуса питания (по Де Чикко)
90 180 Пищевой статус: 90 180 легкое недоедание 90 180 3,0-3,4 90 180 средняя недостаточность питания 90 180 2,1-2,9 90 180 острое недоедание 90 181 90 180 <2,1 90 181 90 178 90 202 90 166 Концентрация трансферрина 90 167

Трансферрин связывает и транспортирует железо в плазме, доставляя его к местам, где происходит синтез гемоглобина (например,в. до мозга костей). Благодаря короткому периоду полувыведения (около 8 дней) лучше, чем альбумин, в мониторинге быстрых изменений состава висцеральных белков и в контроле эффективности диетотерапии. К сожалению, использование этого белка в качестве индикатора недостаточности питания ограничено, так как на концентрацию трансферрина влияют, помимо дефицита железа, факторы, не связанные с питанием.

Интерпретация значения трансферрина в зависимости от статуса питания (по Де Чикко)
Концентрация альбумина (г/дл) Нормальный: 3,5-5 г/дл 90 175
90 180 Пищевой статус: 90 180 легкое недоедание 90 180 134-175 90 180 умеренное недоедание 90 180 117-133 90 180 острое недоедание 90 180 <117
Концентрация трансферрина (мг/дл) Норма: 176-315 мг/дл

Концентрация преальбумина

Это белок, синтезируемый главным образом в печени и связывающий тироксин.Среди белков, описанных выше, они имеют самый короткий период полураспада (около 2 дней) и поэтому считаются гораздо лучшим индикатором дефицита висцерального белка, чем альбумин и трансферрин. Однако из-за отсутствия исследований, подтверждающих его прогностическую ценность, тест не проводится рутинно в больницах.

Интерпретация значений преальбумина в зависимости от статуса питания (по Де Чикко)
90 180 Пищевой статус: 90 180 легкое недоедание 90 180 10-17 90 180 умеренное недоедание 90 181 90 180 5-9 90 180 острое недоедание 90 181 90 180 <5
Концентрация преальбумина [мг/дл] ​​ Норма: 18-45 мг/дл

Иммунологические исследования

Недоедание всегда связано со снижением иммунитета, поэтому для оценки состояния иммунной системы проводят общий анализ лимфоцитов ХЛЛ.Это значение, которое представляет иммунный статус организма и рассчитывается следующим образом:
CLL = % лимфоцитов x количество лимфоцитов / 100

Нормальное количество лимфоцитов должно быть более 1500 в 1 мм 3 периферической крови. Значение ниже 800 может свидетельствовать как о нарушении нутритивного статуса, так и об иммунодефиците.

Интерпретация ХЛЛ в зависимости от нутритивного статуса (по Де Чикко)
90 180 Пищевой статус: 90 180 слабое недоедание 90 180 1200-1499 90 180 умеренное недоедание 90 181 90 180 800-1199 90 180 острое недоедание 90 180 <800
ХЛЛ в 1 мм 90 131 3 90 132 периферическая кровь 90 175 Нормальный> 1500

Определение баланса азота

Азотистый баланс – это разница между количеством азота, поступающего с пищей и выделяемого из организма.Около 90 % азота выводится почками, поэтому, определяя количество азота, выделяемого с мочой, получают также величину общего выделения азота. Отрицательный азотистый баланс характерен для недостаточного обеспечения энергией и белком, но также наблюдается при инфекциях, иммобилизации и нарушении функции почек. Положительный баланс азота наблюдается в анаболической фазе, когда организм начинает восстанавливать свои запасы.

Каталожные номера
  1. Кленк С., Янковский М., Крушевский В.Я. и др.: Лечебное питание в онкологии: польские рекомендации. Онкол. клин. Практика. 2015 г.; 11: 172–188
  2. Кленк С., Капала А.: Диетотерапия. Онкол. клин. Практика. 2018; 14. DOI: 10.5603/OCP.2018.0028.
  3. Ostrowska J., Jeznach-Steinhagen A.: Больничное недоедание. Методы оценки нутритивного статуса. Форум семейной медицины 2017; 11 (2): 54-61

Доминика Внек, доктор медицинских наук

Врач-диетолог, многолетний сотрудник кафедры клинической биохимии Медицинского колледжа Ягеллонского университета и активный участник трех рамочных программ Европейского Союза: Lipgene, NuGO и Bioclaims.Многократный лектор в рамках курсов повышения квалификации для диетологов, проводимых Польским обществом диетологов.
Научные интересы сосредоточены в основном на ожирении и влиянии пищевых компонентов на экспрессию генов и клеточные процессы (нутригеномика). Свой опыт в лечении ожирения она приобрела, работая в Клинике нарушений липидов и лечения ожирения на кафедре клинической биохимии Медицинского колледжа Ягеллонского университета, а также участвуя в многочисленных курсах и конференциях, организованных в Польше и за рубежом.
В настоящее время она связана с издательством Медицина Практическая, где является редактором сайта «Диета и Руч». .

Роль питания и альбумина в лечении рака

От 30 до 90% больных страдает недостаточность питания, возникающая при опухолевом заболевании. Это зависит от многих факторов, таких как вид и локализация новообразования, степень злокачественности, клиническое течение заболевания и метод лечения.

Недоедание в результате недоедания может быть вызвано следующими причинами:

  • затруднения при приеме пищи естественным путем (дисфагия при раке глотки и рта, раке пищевода и кардиального отдела желудка),
  • расстройства желудочно-кишечного тракта, возникающие в результате закрытия просвета неопластической опухолью (например,колоректальный рак), вызывающий обструкцию и рвоту,
  • в связи с потерей аппетита и уменьшением потребления пищи с точки зрения количества и калорий (рак желудка, стресс, связанный с осведомленностью о раке),
  • метаболических изменений в результате развития опухоли (неоплазматическая кахексия).

В то время как последняя причина с трудом поддается лечению и связана с прогрессирующим опухолевым заболеванием, недостаточность питания, возникающая в результате нарушения рационального питания, поддается лечению.Масштабы проблемы иллюстрирует работа Khalid et al., согласно которой недостаточность питания может затронуть около 50% пациентов, изначально квалифицированных для лечения по поводу рака желудочно-кишечного тракта и легких.

Методы оценки нутритивного статуса пациента

Простейшим определением недостаточности питания является потеря массы тела более чем на 10% за последние 3 месяца и/или снижение уровня альбумина ниже 3,5 г/дл. Однако, согласно многим исследованиям, этого определения недостаточно.

При оценке степени недостаточности питания также используют шкалу ИМТ (индекс массы тела = масса тела (кг) / [рост (м)] 2), уровень преальбумина и прогностический нутриционный индекс PNI (Prognostic Nutritional Index) . В таблице в конце этой статьи перечислены некоторые инструменты для оценки статуса питания. Несмотря на различные методы, используемые для этой цели, наиболее часто используется оценка сывороточного альбумина.

Влияние недоедания на результаты лечения рака

Потребность в белке у молодого, здорового человека составляет 0,75 г/кг на килограмм массы тела.В период болезни, лечения и выздоровления потребность в белке возрастает не менее чем в два раза. Важность правильного питания при раке показана многочисленными исследованиями, показывающими худший ответ на лечение и более высокую частоту неудач с точки зрения продления жизни в случае недостаточности питания.

Снижение уровня альбумина, как маркера недоедания, является негативным прогностическим фактором при многих видах рака, включая рак пищевода, рак желудка, колоректальный рак, рак мочевого пузыря и рак яичников.Это, среди прочего, связь с более частым возникновением послеоперационных осложнений, влияющих как на длительность пребывания больного в стационаре, так и на отсрочку адъювантного лечения (химиотерапия, лучевая терапия) по этой причине.

На основании уровня альбумина до операции можно определить группу риска послеоперационных осложнений, независимо от применяемого метода лечения. Гиббс и др. наблюдали зависимость сниженного уровня альбумина от частоты инфекционных осложнений, в том числе сепсиса.

Аналогичные наблюдения в отношении воспаления дыхательной системы и других легочных осложнений наблюдали Arozullah et al.. Общие осложнения, связанные с низким уровнем альбумина в предоперационном периоде, касающиеся раны, сердечно-сосудистой, дыхательной и мочевыводящей систем, описал Lai. В свою очередь Nozoe и Makela наблюдали влияние предоперационной гипоальбуминемии на более высокую частоту серьезных осложнений несостоятельности анастомоза после резекции пищевода и толстой кишки.

Это наблюдение подтверждается работой Antoun et al.которые в проспективном исследовании по оценке послеоперационных осложнений в 3-месячный период после операции показали сильный эффект при одномерном анализе (p

Norman et al. отметили, что в случае недостаточности питания может потребоваться снижение дозы цитостатиков или изменение периода между курсами лучевой терапии, а также полное прекращение лечения Эта ситуация оказывает влияние на ответ на лечение и, следовательно, на общую выживаемость

Эти наблюдения подтверждаются работой Krishna et al.которые изучали больных множественной миеломой (множественная миелома). Эти больные в группе из 303 человек получали химиотерапию на основе меплалана. Оценивались случаи нейтропенического мукозита нижних отделов желудочно-кишечного тракта. У этих больных после каждого курса химиотерапии (всего 1529 курсов) наблюдали, возникали ли воспалительные симптомы со стороны желудочно-кишечного тракта, такие как лихорадка, диарея, боль в животе.

Исследование показало, что у 15,5% пациентов были симптомы желудочно-кишечного мукозита как осложнение химиотерапии.Это состояние явилось причиной нарушений приема пищи больными и, прежде всего, причиной отказа от запланированного курса лечения. В то же время данное исследование показало как при однофакторном (р = 0,0177), так и при многомерном (р = 0,0061) анализе защитное действие высокого сывороточного альбумина на возникновение воспалительных изменений слизистой оболочки ЖКТ, особенно в группе пациентов, перенесших трансплантацию костного мозга.

Исследование Хашимото и др. Представлены результаты анализа выживаемости больных раком желудка, прошедших курс химиотерапии.Многофакторный анализ показал, что факторами, сокращающими выживаемость пациентов, получавших вторично-рецидивную химиотерапию, были, в частности, низкий уровень альбумина (p

Ведение недоедания

Надлежащая подготовка онкологического больного к лечебному процессу, включающему не только оперативное вмешательство, но и дополнительное лечение, должна включать и нутритивную подготовку. Пероральное питание следует рассматривать в первую очередь, а энтеральное питание в отдельных случаях, как наиболее физиологичную процедуру, направленную не только на повышение показателей нутритивного уровня, но и дающую возможность больному улучшить общее состояние и, следовательно, лучшую подготовку к метаболический стресс, например хирургическое вмешательство.

Согласно рекомендациям ESPEN показанием к началу нутритивной терапии у онкологических больных, впервые обратившихся к врачу перед плановой госпитализацией, является не только потеря массы тела более 10%, но и планируемый период недостаточности питания при лечении более 7 дней, планируемая адъювантная терапия. лечение, которое может препятствовать приему или усвоению пищи (лучевая терапия, химиотерапия), а также психические состояния, которые ограничивают нормальное поступление пищи и, следовательно, требуют включения высокоэнергетических продуктов.

Последняя рекомендация чрезвычайно важна в связи со стрессом, связанным с раком. В пилотном собственном исследовании в группе из 91 человека наличие тяжелого или умеренного стресса было обнаружено у 64% больных. Эти пациенты, как показывают данные ESPEN, могут нуждаться в нутритивной терапии до начала основного противоопухолевого лечения, несмотря на отсутствие измеримых клинических показателей, таких как потеря веса более 10% или снижение уровня альбумина.


98 9008 98 Умеренная недостаточность питания 90 200
Таблица 1 Инструменты для оценки уровня питания пациента
Индекс нутриционного риска (NRI) = [1,489 x уровень сывороточного альбумина (г/л)] + [41,7 x (текущий вес/нормальный вес пациента)]
97,5-100 Мягкое недоедание
83,5-97,4 Умеренное недоедание
<83,5 High Detreater Malnutrition <83,5 .519 x (уровень сывороточного альбумина) + 41,7 x [текущий вес / нормальный вес пациента]
<40 Нормальный уровень питания
40-50 Модерный малонаком оценка недоеданием
прогностический Пищевой Индекс (ПНИ) (Онодера): 10x [сывороточного альбумина] - 0,005 л (общее число лимфоцитов в крови)
уровень трансферрина (мг / дл)
176-315 Нормальный уровень питания
117-175 Умеренное недоедание
<117 Уровень
Уровень
.5 г / дл Нормальный уровень питания
<3,5 г / дл Аномальный уровень питания
Сыворотки. - 15 мг / дл
<10 мг / дл Высокая степень недостаточности питания
потеря веса:
<5% Нормальный уровень питательной
5-9% Умеренное недоедание
> 10% Высокая степень недоедания

Источник:

90 204
  • www.Cancersurgery.pl
  • Каталожные номера:

    1. Нитенберг Г., Рейнард Б.: Пищевая поддержка больных раком: вопросы и дилеммы. Critical Rev Oncol Hematol 2000, 34: 137-168;
    2. Прессуар М., Десн С., Бершери Д., Россиньол Г., Пуаре Б., Мелье М., Траверсье С., Витто М., Саймон М., Гекьер Дж., Меурик Дж., Серо Ф., Фалеви М., Родрикес И., Сенесс П., Вассон М., Шелле Ф., Магет Б., Антун С., Бахманн П.: Распространенность, факторы риска и осложнения недоедания во французских комплексных центрах Camcer.Br J Cancer 2010. 102: 966-971;
    3. Халид У., Спиро А., Болдуин С., Шарма Б., Макгоф С., Норман А., Эйзен Т., О'Брайен М., Каннингем Д., Андреев Х.: Симптомы и потеря веса у пациентов с рак желудочно-кишечного тракта и легких при поступлении. Supp Care Cancer 2007, 15: 39-46;
    4. Антун С., Рей А., Бил Дж., Монтанж Ф., Прессуар М., Вассон М., Дюпуарон Д., Гурдиа-Борье А., Гийом А., Маже Б., Нитенберг Г., Рейнар Б. , Бахманн П.: Пищевой фактор риска при плановой онкологической операции: какие клинические и биологические параметры следует использовать рутинно? World J Surg 2009, 33: 1633-1640;
    5. Нозое Т., Ниномия М., Маэда Т., Мацукума А., Накашима Х., Эзаки Т.: Прогностический индекс питания: инструмент для прогнозирования биологической агрессивности карциномы желудка. Surg Today 2010. 40: 440-443;
    6. Lien Y., Hsieh C., Wu Y., Hsu H., Hsu W., Wang L., Huang M., Huang B.: Предоперационный уровень сывороточного альбумина является прогностическим показателем аденокарциномы кардиального отдела желудка. J Gastrointest Surg 2004, 8: 1041-1048;
    7. Сунь Л., Чу К., Ченг С., Лу С., Куо С., Се Дж., Ши Ю., Чанг С., Wang J.: Предоперационный сывороточный карциноэмбриональный антиген, альбумин и возраст дополняют систему стадирования UICC при прогнозировании выживаемости пациентов с колоректальным раком, подвергающихся хирургическому лечению. BMC Рак 2009, 9: 288;
    8. Lai C., You J., Yeh C., Chen J., Tang R., Wang J., Chin C.: Низкий предоперационный сывороточный альбумин при раке толстой кишки: фактор риска плохого исхода. Int J Colorectal Dis 2011, 26: 473-481;
    9. Хашимото К., Такашима А., Нагашима К., Окадзаки С., Накадзима Т., Kato K., Hamaguchi T., Yamada Y., Shimada Y.: Выживаемость без прогрессирования при химиотерапии первой линии является прогностическим фактором при химиотерапии второй линии у пациентов с распространенным раком желудка. J Cancer Res Clin Oncol 2010. 136:1059-1064;
    10. Основы лечебного питания. Работа под редакцией Л. Соботки. Эд. PZWL, Варшава, 2008 г.;
    11. Андреев Х., Норман А., Оутс Дж., Каннингем Д.: Почему пациенты с потерей веса имеют худший результат при прохождении химиотерапии? Eur J Cancer 1998, 34: 503-509;
    12. Оверсон И., Ганнибал Дж., Мортенсен Э.: Взаимосвязь потери веса, диетического питания и качества жизни у амбулаторных больных раком легких, молочной железы и яичников. Нутр Рак 1993, 19: 159-167;
    13. Росс П., Эшли С., Нортон А., Прист К., Уотерс Дж., Эйзен Т., Смит И., О'Брайен М.: У пациентов с потерей веса хуже результаты химиотерапии рака легких ? Бр Дж Рак 2004, 90: 1905-1911;
    14. Шаттнер М., Шике М.: Пищевая поддержка патента при раке.В: Шилс М., Шике М. и др., Ред. Современное питание в области здоровья и болезней. 10-е изд. Балтимор: Липпинкотт и Уилкинс, 2006: 1290-1313;
    15. Норман К., Пичард К., Локс Х., Пирлих М.: Прогностическое влияние недоедания, связанного с болезнью. Клин Нутр 2008, 27: 5-15;
    16. Кришна С., Чжао В., Граццути М., Санаткумар Н., Барлоги Б., Анаисси Э.: Заболеваемость и факторы риска мукозита нижних отделов пищеварительного тракта после 1529 курсов химиотерапии в однородной популяции онкологических больных.Рак 2001. 117: 648-655;
    17. Грегг Дж., Куксон М., Филипс С., Салем С., Чанг С., Кларк П., Дэвис Р., Стимсон С., Агазаде М., Смит Дж., Барокас Д.: Влияние предоперационной недостаточности питания на смертность после радикальной цистэктомии по поводу рака мочевого пузыря. Дж Урол 2011. 185: 90-96;
    18. Гейслер Дж., Линнемайер Г., Томас А., Манахан К.: Оценка питания с использованием преальбумина в качестве объективного критерия для определения того, кому не следует проводить первичную радикальную циторедуктивную операцию по поводу рака яичников.Gynecol Oncol 2007. 106: 128-131;
    19. Гиббс Дж., Калл В., Хендерсон В., Дейли Дж., Хур К., Хури С.: Предоперационный уровень альбумина в сыворотке как предиктор операционной смертности и заболеваемости. Arch Surg 1999, 134: 36-42;
    20. Arozullah AM, Daley J, Henderson WG, Khuri S.: Многофакторный индекс риска для прогнозирования послеоперационной дыхательной недостаточности у мужчин после крупных несердечных операций. Программа повышения качества хирургии Национальной администрации по делам ветеранов. Энн Сург 2000, 232: 242-253;
    21. Макела Дж., Kiviniemi H., Laitinen S.: Факторы риска несостоятельности анастомоза после левосторонней колоректальной резекции с ректальным анастомозом. Dis Colon Rectum 2003. 46: 653-660;
    22. Arends J., Bodoky G., Bozzetti F., Fearon K., Muscaritoli M., Selga G., van Bokhorst-de van der Schueren A., von Meyenfeldt M.; DGEM (Немецкое общество пищевой медицины), Zürcher G, Fietkau R, Aulbert E, Frick B, Holm M, Kneba M, Mestrom HJ, Zander A; ESPEN (Европейское общество парентерального и энтерального питания).: Рекомендации ESPEN по энтеральному питанию: нехирургическая онкология.Clin Nutrition 2006, 25: 245-259;
    23. Król K., Jastrzębski T., Jaśkiewicz J .: Анализ эмоционального состояния пациентов со злокачественными новообразованиями, квалифицированных для хирургии. Nowotwory (J Oncol), 2011 г., 61 (Приложение 3): стр. 40.
    .

    Белки острой фазы в современной медицинской диагностике** • Успехи медицинских наук s2 / 2011 • Медицинский читальный зал BORGIS

    © Borgis - Postępy Nauk Medycznych s2 / 2011, стр. 3-10

    * Изабела Корчовска 1 , Павел Грицай 1 , Ян К. Лонцкий 2

    Белки острой фазы в современной медицинской диагностике**

    Применение белков острой фазы в современной медицинской диагностике

    1 Кафедра ревматологии и клинической иммунологии Познаньского медицинского университета
    Заведующий отделением: д-р хаб.врач Павел Грицай, проф. UM
    2 Кафедра общественного здравоохранения Зелёногурского университета
    Заведующий кафедрой: проф. доктор хаб. Ян. К. Лацки 9000 3

    Abstract
    Белки острой фазы являются очень важными диагностическими и прогностическими показателями как при инфекциях, воспалениях, опухолевых заболеваниях, после трансплантаций, так и при других состояниях нарушенного гомеостаза организма. Приоритетным действием белков острой фазы является восстановление гомеостаза организма за счет активации системы комплемента, неспецифических реакций, связанных с опсонизацией и агглютинацией, ограничение повреждения тканей, вызванное бактериями и лизосомальными ферментами фагоцитирующих клеток, повышение хемотаксической активности.Среди белков острой фазы особое значение имеет С-реактивный белок, который является наиболее часто определяемым индикатором воспаления. Его определение позволяет не только подтвердить текущую инфекцию, но также является показателем гепатита, панкреатита, заболеваний сосудов, атеросклероза и многих других. Определение белков острой фазы, благодаря высокой скорости и относительно низкой цене, позволяет быстро диагностировать и оценить стадию заболевания, его распространенность и динамику изменений, а также используется для подтверждения генетических заболеваний.

    Резюме
    Белки острой фазы являются очень важным диагностическим и прогностическим фактором при инфекциях, опухолевых заболеваниях, после трансплантации и других нарушениях гомеостаза. Основной функцией белков острой фазы является гомеостатическое восстановление за счет активации комплемента, неспецифическая активация опсонизации и агглютинации, уменьшение повреждения тканей, вызванного бактериями и лизосомальными ферментами, высвобождаемыми из фагоцитов, а также усиление хемотаксиса. Особое место среди белков острой фазы занимает С-реактивный белок, наиболее часто определяемый показатель воспаления.Определение С-реактивного белка является показателем инфекции, гепатита, панкреатита, сосудистых нарушений, атеросклероза и других состояний. Определение С-реактивного белка является быстрым и относительно недорогим тестом, позволяющим быстро установить диагноз, оценить течение заболевания, его динамику и пораженные органы, а также применяется для диагностики наследственных заболеваний.

    Реакция организма на возникающий фактор, повреждающий ткани или структуры органов, проявляется воспалительной реакцией.Это выражение специфического направленного и усиленного биохимического, гематологического и иммунологического ответа на местном или системном уровне. Умеренная воспалительная реакция чрезвычайно полезна для системы, так как приводит к выведению продуктов некроза, торможению кровотечения, возникшего при травме, или выделению вместе с экссудатом эндо- и экзотоксинов. Понятие острой фазы было введено Абернети и Эйвери в 1941 г. (1) при описании свойств лихорадочной плазмы больного, в которой было обнаружено присутствие С-реактивного белка.Миллер и др. (2) в 1951 году показали, что печень является основным местом синтеза белка острой фазы (BOF). Их синтез происходит в ответ на нарушения гомеостаза, вызванные острым воспалением, бактериальными инфекциями, раком или аутоиммунными заболеваниями. БОФ ограничивают распространение воспалительного процесса и снимают его последствия. Их приоритетное действие заключается в восстановлении гомеостаза организма за счет активации системы комплемента, неспецифической реакции, связанной с опсонизацией и агглютинацией, ограничения повреждения тканей, вызываемого бактериями и лизосомальными ферментами фагоцитирующих клеток, и повышения хемотаксической активности (рис.1). Они влияют не только на функционирование иммунной системы, но и на секрецию некоторых гормонов, например, гликостероидов, АКТГ (3).

    Рис. 1. Регуляция воспалительной реакции в организме.
    Сокращения: BOF = белки острой фазы; ИЛ-1 = интерлейкин-1; ИЛ-6 = интерлейкин-6; TNF = фактор некроза опухоли

    Основными цитокинами, ответственными за индукцию синтеза BOF, являются интерлейкин-6 (ИЛ-6), интерлейкин-1 (ИЛ-1), ФНО-α и ФНО-β. IL6 влияет на фосфорилирование фактора транскрипции NF-IL6, который в результате модификации транспортируется в ядро ​​клетки, где затем активирует транскрипцию генов BOF.IL-1 и TNF фосфорилируют ингибитор фактора транскрипции NF k B, высвобождая NFκB и активируя гены в ядре желудочка. Лейкоциты, моноциты и макрофаги продуцируют медиаторы острой фазы, которые стимулируют гепатоциты к синтезу BOF (4). Наиболее сильным активатором BOF является ИЛ-6, тогда как ИЛ-1 и ФНО стимулируют фибробласты, эндотелиальные клетки и кератиноциты к синтезу ИЛ-6 и дополнительно усиливают его биологическую активность.

    Классификация белков острой фазы

    Белки острой фазы представляют собой гетерогенную группу белков, различающихся по физико-химическим свойствам, концентрации в плазме крови, биологическим функциям и динамике изменения концентрации в течении воспаления.Поэтому мы сталкиваемся с разными подразделениями БОФ (5-8).

    Одна из классификаций BOF различает:

    - положительные белки, концентрация которых увеличивается не менее чем на 25%. К этой группе относится большинство конвертеров;

    – отрицательные белки, концентрация которых снижается примерно на 30%. Это в т.ч. трансферрин, преальбумин, альбумин и интер-α-антитрипсин, α 1 липопротеин;

    - белки острой нейтральной фазы, в том числе α 2 - макроглобулин, протромбин, сывороточный амилоид P.Их концентрация меняется незначительно.

    Другая классификация учитывает степень повышения концентрации:

    - группа белков, концентрация которых может увеличиваться в 100-1000 раз, это С-реактивный белок, сывороточный компонент амилоида А;

    - белки, концентрация которых увеличивается примерно на 50%: церулоплазмин, компоненты комплемента С3 и С4, α 1 - ингибитор протеиназ, α 2 - антиплазмин, С1-инактиватор;

    - белки, концентрация которых увеличивается в 2-3 раза: α 1 - антихимотрипсин, α 1 - кислый гликопротеин, гаптоглобин, α 1 - антитрипсин, ферритин, фибриноген.

    По кинетике изменений можно выделить 2 группы:

    - белки первого ряда, концентрация которых повышается не ранее, чем через 6-8 часов после активации раздражителя, инициирующего острую фазу реакции. Он достигает наивысших значений через 24-48 часов и нормализуется в течение нескольких часов. Это белок CRP, α 1 -антихимотрипсин и сывороточный компонент амилоида А;

    - белки второго ряда, их концентрация увеличивается через 24-48 ч, достигает максимума через 72 ч, элиминируется через несколько или несколько дней, и только после этого времени их концентрации нормализуются.В эту группу входят другие белки (не перечисленные в группе I).

    Концентрация негативных белков снижается при воспалительной реакции из-за повышенного катаболизма и меньшего печеночного синтеза. На самой ранней стадии воспалительной реакции из-за повышенной сосудистой проницаемости и повышенного катаболизма некоторые положительные BOFs временно снижаются, например, компоненты кислорода, ингибиторы протеазы или гаптоглобин (7, 9, 10).

    Гликозилирование белков острой фазы

    В условиях in vivo активация BOF определяется взаимодействием цитокиновых сетей.Сложность этого ответа вызывает различные модели индукции острой фазы. Отдельным вопросом является гликозилирование BOF и изменение его профиля. Известно, что даже небольшая модификация белка, представляющая собой добавление сахарной цепи, существенно изменяет его электрическую точку, растворимость, биологическую активность или антигенность. Большинство белков острой фазы, за исключением СРБ, альбумина и сывороточного компонента амилоида А, представляют собой гликопротеины, синтезируемые печенью. Гликозилирование BOF происходит в эндоплазматическом ретикулуме гепатоцитов.Они образованы ковалентной связью одного или нескольких разветвленных углеводных фрагментов с амидной группой аспарагина. Углеводные боковые цепи гликопротеинов связаны N-гликозидной связью (N-ацетилглюкозамин) с аспарагином полипептидной цепи. Другими возможными вариантами являются O-гликозидная связь галактозы с 5-гидроксилизином или связь O-гликозидной GlcNAc с серином или треонином (11). Все сложные олигосахариды содержат идентичное ядро, состоящее из двух остатков N-ацетилглюкозамина и трех остатков маннозы, а также две, три или четыре боковые цепи, называемые «антеннами».Эти антенны в основном состоят из N-ацетилглюкозамина, галактозы и галактозамина. Различие в строении сахарных цепей называется микрогетерогенностью, включающей основную и второстепенную формы. Основная микрогетерогенность связана с разнообразием антенных структур, а незначительная — с количественными различиями сиаловой кислоты и фукозы. В ходе воспаления наблюдается нарушение пропорций физиологически встречающихся вариантов, нередко появляются другие с полностью измененной реакцией на данный лектин.

    α1-кислотный гликопротеин (AGP) является наиболее известным представителем этой группы. Исследования Bierhuizen и др. (12), проведенные с применением лектиновой аффинной хроматографии - конканавалин А (КонА), выявили наличие в сыворотке трех фракций АГФ. Гликопротеины AGP-A не связывались с ConA и содержали примерно равное количество три- и тетраантеннарных углеводных цепей. Напротив, фракции AGP-B и AGP-C содержали одну или две биантеннные цепи соответственно и аналогичное количество трех- и четырехантенных цепей, присоединенных к остальным молекулам аспарагина полипептидной цепи.Общая молекулярная масса AGP составляет примерно 41000, из которых 45% составляют боковые цепи углеводов. С помощью аффинного иммуноэлектрофореза ConA выявлено четыре варианта гликозилирования AGP:

    1. Вариант 0 - нереактивные гликопротеины ConA, имеющие только трех- или четырехантенные углеводные цепи, присоединенные к полипептидной цепи.

    2. Вариант 1 - слабореактивные с ConA гликопротеины, имеющие 1 биантеннную цепь.

    3.Вариант 2, ConA-реактивные гликопротеины, имеющие 2 биантеннарные цепи.

    4. Кроме того, при остром воспалении появляется вариант 3 - АГП, сильно реагирующий с КонА (выявляется только при использовании аффинного иммуноэлектрофореза с КонА).

    Соотношение компонентов, имеющих разное строение антенны, претерпевает характерные изменения при патологических состояниях (13). Хроническое воспаление (бактериальные инфекции, гепатит, ревматоидный артрит, анкилозирующий артрит и др.) приводит к повышенному синтезу варианта 1.Острые воспаления, такие как панкреатит, острые бактериальные инфекции, инфаркт миокарда или травма, приводят к увеличению синтеза ConA реактивных форм AGP. При системной красной волчанке определение профиля гликозилирования BOF позволяет дифференцировать обострение заболевания (индекс АГП-РЦ в норме и составляет 1,28 ± 0,25) от возникновения вторичных бактериальных инфекций (индекс значительно повышен). , RC <1,53) (рис. 2). Профиль гликозилирования BOF также можно использовать для дифференциальной диагностики ревматических заболеваний; полимиозит и ревматическая полимиалгия (ПМ): снижение значений AGP-RC и ACT-RC при ПМ и увеличение AGP-RC и ACT-RC при полимиозите и для оценки активности заболевания при саркоидозе, при активном воспалении значительное снижение показателей AGP- было отмечено при РЦ и АСТ-РЦ с нормальным СРБ (14, 15).

    Рис. 2. Изменения гликозилирования AGP. Вариант 0: не реагирует с конканавалином А, вариант 1: слабо реагирует с конканавалином А, вариант 2: сильно реагирует с конканавалином А, вариант 3: сильно реагирует с конканавалином А

    Напротив, изменения в гликозилировании боковых цепей α 1 -антитрипсина (АТ) (три углеводные боковые цепи присоединены к молекулам аспарагина Asn43, Asn86 и Asn 247 полипептидной цепи) могут играть важную роль в образование комплексов белок-IgA.Комплексы Iga-АТ возникают в результате ковалентного связывания одной молекулы иммуноглобулина А с одной молекулой АТ. В результате образования комплексов IgA-АТ снижается концентрация свободной АТ, которая действует как ингибитор протеазы. Было обнаружено, что микрогетерогенность АТ может играть важную роль в формировании комплексов у больных ревматоидным артритом в зависимости от активности заболевания (16).

    С-реактивный белок – структура и значение


    Мы загрузили отрывок из статьи выше, к которой вы можете получить полный доступ.

    У меня есть код доступа

    • Для платного доступа к полному содержанию вышеуказанной статьи или ко всем статьям (в зависимости от выбранного варианта) необходимо ввести код.
    • Вводя код, вы принимаете содержание Правил и подтверждаете, что ознакомились с ними.
    • Чтобы купить код, воспользуйтесь одним из вариантов ниже.

    Опция № 1

    90 026 19 90 027

    злотых я выбираю
    • Доступ к этой статье
    • доступ по 7 дней
    • 90 130

      полученный код необходимо ввести на странице статьи, на которую он был погашен

      Вариант № 2

      49 90 027

      злотых я выбираю
      • доступ к этому и более 7000 статей
      • доступ по 30 дней
      • самый популярный вариант

      Опция № 3

      119

      зл. я выбираю 90 123
    • доступ к этому и более 7000 статей
    • доступ по 90 дней
    • вы экономите 28 злотых

    Ссылки

    1.Abernethy TJ, Avery OT: Возникновение во время острых инфекций белка, обычно не присутствующего в крови: распределение реактивного белка в сыворотке пациентов и влияние кальция на реакцию флокуляции с полисахаридом пневмококка. J Exp Med 1941; 31: 173-182.

    2. Miller Ll, Bly Cg, Watson Ml и др.: Доминирующая роль печени в синтезе белков плазмы: прямое исследование изолированной перфузируемой печени крысы с помощью лизина-эпсилон-C14. J Exp Med 1951; 94: 431-453.

    3. Heinrich PC, Castell JV, Andus T: Интерлейкин-6 и реакция острой фазы. Биохим Дж. 1990; 265: 621-636.

    4. Говинден Р., Бхула К.Д.: Генеалогия, экспрессия и клеточная функция трансформирующего фактора роста-ß. Фармакол Тер 2003; 98: 257-265.

    5. Морли Дж. Дж., Кушер И.: Уровни С-реактивного белка в сыворотке при заболевании. Энн, Академия наук штата Нью-Йорк, 1982; 389: 406-418.

    6. Gabay C, Kusher I: белок острой фазы и другие системные реакции на воспаление. N Eng J Med 1999; 340: 448-454.

    7. Кой А.: Биологические функции белков острой фазы. [В:] Реакция острой фазы на травму и инфекцию. Гордон А.Х., Кой А., [ред.], Elsevier, Амстердам, Нью-Йорк, Оксфорд, 1985; 145-160.

    8. Koj A, Kurdowska A, Magielska-Zero D и др.: Ограниченное влияние рекомбинантного человеческого и мышиного интерлейкина 1 и фактора некроза опухоли на продукцию белков острой фазы культивируемыми крысиными гепатоцитами. Биохим Инт 1987; 14: 553-556.

    9. Эсмон КТ: Влияние воспалительной реакции на коагуляцию.Тромб Рез 2004; 114: 321-327.

    10. Beaudeux JL, Giral P, Bruckert E и др.: Металлопротеиназы матрикса, воспаление и атеросклероз: терапевтические перспективы. Clin Chem Lab Med 2004; 42: 121-131.

    11. Mackiewicz A, Kushne I: Аффинный электрофорез для изучения механизмов, регулирующих гликозилирование белков плазмы. Электрофорез 1989; 10: 830-835.

    12 Bierhuizen MF, De Wit M, Govers CA и др.: Гликозилирование трех молекулярных форм альфа-1-кислотного гликопротеина человека, имеющих различные взаимодействия с конканавалином А.Различия в встречаемости ди-, три- и тетраантеннарных гликанов и степени сиалирования. Евр Дж Биохим 1988; 175: 387-394.

    13. Lacki JK, Sobieska M, Leszczynski P и др.: Микрогетерогенность альфа-1-кислого гликопротеина у больных ревматоидным артритом. Энн Реум Дис, 1994; 53: 480,

    14. Lacki JK, Klama K, Samborski W и др.: Сравнение микрогетерогенности альфа-1-кислого гликопротеина в сыворотке и синовиальной жидкости больных ревматоидным артритом. Клин Ревматол 1994; 4: 598-604.

    15. Лонцки Ю.К., Корчовска И.: Иммунопатология заболеваний соединительной ткани. [В:] Ревматические симптомы при заболеваниях внутренних органов: Pazdur J. [ред.], Termedia Poznań 2010; 19-33.

    16. Грицай П.: Микрогетерогенность альфа-1-антитрипсина по отношению к концентрации его комплекса с иммуноглобулином А в сыворотке больных ревматоидным артритом. Clin Exper Rheumatol 1996; 14: 119-123.

    17. Tillett WS, Francis Tjr: Серологические реакции при пневмонии с небелковой соматической фракцией пневмококка.J Exp Med 1930; 52: 561-585.

    18. Blake GJ, Ridker PM: Воспалительные биомаркеры и прогноз сердечно-сосудистого риска. J Стажер Мед 2002; 252: 283-294.

    19. Morkowski J, Wiktorowicz K, Mackiewicz S: Pentaxins - структура и функция. Post Hig Med Experw 1987; 41: 433-452.

    20. Osmand AP, Friedenson B, Gewurz H и др.: Характеристика С-реактивного белка и субкомпонента комплемента C1t как гомологичных белков, проявляющих циклическую пентамерную симметрию (пентраксины).Proc Natl Acad Sci USA 1977; 74: 739-743.

    21. Бауманн Х., Голди Дж. Острая фаза реакции. Иммунол Сегодня 1994; 15, 74-80.

    22. Heegaard NHH, Robe FA: Анализ на основе капиллярного электрофореза связывания Ca2+ и фосфорилхолина с С-реактивным белком человека. J Immunol Methods 1993; 5: 103-110.

    23. Munoz LE, Gaipl US, Franz S и др. .: Системная красная волчанка - болезнь дефицита клиренса. Ревматология (Оксфорд) 2005; 44: 1101-1107.

    24.Volanakis JE: С-реактивный белок человека: экспрессия, структура и функция. Мол Иммунол 2001; 38: 189-197.

    25. Белл С.А., Дю Кло Т.В., Хурсигара Г. и др.: Аутоантитела к криптическим эпитопам С-реактивного белка и других белков острой фазы при синдроме токсического масла. J Аутоиммун 1995; 8: 293-303.

    26. Rosenau BJ, Schur PH: Антитела представляют собой С-реактивный белок. Энн Реум Дис, 2006 г .; 65: 674-676.

    27. Роби Ф.А., Джонс К.Д., Стейнберг А.Д.: С-реактивный белок опосредует солюбилизацию ядерной ДНК комплементом in vitro .J Exp Med 1985; 161: 1344-1356.

    28. Bell SA, Faust H, Schmid A и др..: Аутоантитела к С-реактивному белку и другим белкам острой фазы при системных аутоиммунных заболеваниях. Clin Exp Immunol 1998; 113: 327-332.

    29. Sjöwall C, Eriksson P, Almer S et al.: Аутоантитела к С-реактивному белку часто обнаруживаются при СКВ, но не при первичном синдроме Шегрена, ревматоидном артрите или воспалительном заболевании кишечника. J Аутоиммун 2002; 19: 155-160.

    30. Sjöwall C, Bengtsson A, Sturfelt G et al.: Сывороточные уровни аутоантител против мономерного С-реактивного белка коррелируют с активностью заболевания при системной красной волчанке. артрит Res Ther 2004; 6: 87-94.

    31. Korczowska-Lącka I, Cieślak D, Retman M и др.: Антитела против С-реактивного белка у пациентов с системной красной волчанкой. Ревматология 2009; 47: 136-142.

    32. Kovacs A, Green F, Hansson LO et al .: Новый общий однонуклеотидный полиморфизм в промоторной области гена С-реактивного белка, связанный с концентрацией С-реактивного белка в плазме.Атеросклероз 2005; 178: 193-198.

    33. Szalai AJ, Wu J, Lange EM и др. .: Однонуклеотидные полиморфизмы в промоторе гена C-реактивного белка (CRP), которые влияют на связывание фактора транскрипции, изменяют активность транскрипции и связаны с различиями в исходном уровне CRP в сыворотке. Дж. Мол Мед 2005; 83: 440-447.

    34. Ланкиш П.Г.: Проблема диагностики хронического панкреатита. Dig Liver Dis 2003; 35: 131-134.

    35. Soetiono S, Sunartini, Machfudz S и др.: С-реактивный белок спинномозговой жидкости в диагностике менингита у детей.Педиатр Индонес 1989; 29: 20-27.

    36. Szymczak E, Laskowska-Klita T, Helwich E и др.: Оценка полезности определения отдельных белков острой фазы в ранней диагностике бактериальных инфекций у недоношенных новорожденных. Пед Пол 2000; 75: 63-69.

    37. Heeschen C, Hamm CW, Bruemmer J и др.: Прогностическое значение С-реактивного белка и тропонина Т у пациентов с нестабильной стенокардией: сравнительный анализ. J Am Coll Cardiol 2000; 35: 1535-1542.

    38. Ridker PM, Rifai N, Stampfer MJ et al.: Концентрация интерлейкина-6 в плазме и риск инфаркта миокарда в будущем у практически здоровых мужчин. Тираж 2000 г.; 101: 1767-1772.

    39. Boncler M, Luzak B, Watała C: Важность C-реактивного белка в патофизиологии атеросклероза. Post Hig Med Exp 2006; 60: 538-546.

    40. Torzewski J, Torzewski M, Bowyer DE и соавт.: С-реактивный белок часто колокализуется с терминальным комплексом комплемента в интиме ранних атеросклеротических поражений коронарных артерий человека.Arterioscler Thromb Vasc Biol 1998; 18: 1386-1392.

    41. Calabro P, Willerson JT, Yeh ET: Воспалительные цитокины стимулировали выработку С-реактивного белка клетками гладкой мускулатуры коронарной артерии человека. Тираж 2003 г.; 108: 1930-1932 гг.

    42. Ciubotaru I, Potempa LA, Wander RC: Производство модифицированного С-реактивного белка в макрофагах, полученных из U937. Exp Biol Med (Мейвуд) 2005; 230: 762-770.

    43. Emerging Risk Collaboration, Kaptoge S, Di Angelantonio E, Lowe G, Pepys MB, Thompson SG, Collins R, Danesh J: Концентрация С-реактивного белка и риск ишемической болезни сердца, инсульта и смертности: отдельный участник метаанализ.Ланцет 2010; 375: 132-140.

    44. Gartner JC, Zitelli BJ, Malatack JJ и др.: Ортотопическая трансплантация печени у детей: двухлетний опыт работы с 47 пациентами. Педиатрия 1984; 74: 140,

    45. Migliazza L, Lopez Santamaria M, Murzia J и др.: Ожидаемая долгосрочная выживаемость после трансплантации печени у детей. J Pediatr Surg 2000; 35: 5-8.

    46. Бакула А., Соча П. Печеночная форма дефицита альфа-1-антитрипсина. Пост Наук Мед 2010; 21: 51-57

    47. Thomas GR, Forbes JR, Roberts EA et al.: Ген болезни Вильсона: спектр мутаций и их последствия. Природа Жене 1995; 9: 210-217.

    48. Голлан Дж.Л., Голлан Т.Дж.: Болезнь Вильсона в 1998 году: генетические, диагностические и терапевтические аспекты. Дж. Гепатол, 1998 г.; 28: 28-36.

    49. Ferenci P, Caca K, Loudianos G и др.: Диагностика и фенотипическая классификация болезни Вильсона. Международное исследование печени, 2003 г.; 23: 139-142

    .90 000 Влияние подготовки больного на результат лабораторного исследования

    В современной медицине до 70% решений относительно лечения больных принимается на основании результатов лабораторных исследований. Подготовка больного к лабораторным исследованиям имеет принципиальное значение для получения достоверного результата, который должен отражать текущее состояние его здоровья, а не временные колебания указанных веществ. Вы должны знать, что лабораторное исследование начинается в вене пациента, и к нему следует подготовиться соответствующим образом.

    Почему мы проводим тестирование натощак?

    Диета является важным фактором по многим параметрам. Важно различать влияние одного приема пищи и диеты пациента. И так, сразу после еды повышается концентрация таких показателей, как триглицериды, глюкоза, аланинаминотрансфераза, билирубин, фосфаты и количество лейкоцитов (преимущественно гранулоцитов). Повышенные уровни мочевины, мочевой кислоты и аммиака обнаруживаются у пациентов на диете с высоким содержанием белка и пуринов.Ранним симптомом низкобелковой диеты является снижение уровня преальбумина, ретинолсвязывающего белка и креатинина.

    Поэтому материал для плановых анализов следует брать натощак, через 10-12 часов после последнего приема пищи. Ужин накануне исследования должен быть легкоусвояемым и съеден не позднее 18.00 - 19.00.

    Важно ли сдавать анализы утром?

    Кровь для рутинных анализов следует брать утром, в 7 часов.00 - 9.30. Не только потому, что больной должен голодать. Вторая важная причина заключается в том, что для таких условий устанавливаются референтные диапазоны (обычно называемые «стандартами»). Концентрация многих параметров меняется в течение суток, показывая так называемую физиологические циркадные ритмы. Например, концентрация ионов натрия, калия и магния самая низкая ночью и самая высокая утром. Суточная изменчивость кортизола может привести к ненадежным результатам перорального теста с нагрузкой глюкозой, если тест проводится во второй половине дня.

    Нарушение циркадного ритма из-за ночной работы вызывает повышение уровня глюкозы, мочевой кислоты и холестерина.

    У женщин количество лейкоцитов, СОЭ и уровень половых гормонов зависят от фазы цикла. Поэтому рутинные лабораторные исследования во время менструации не рекомендуются.

    Может ли физическая активность повлиять на результат теста?

    Во время физической нагрузки наблюдается перемещение жидкости между внутрисосудистым и интерстициальным пространством, потеря жидкости с потом и изменением уровня гормонов, например.повышение уровня адреналина, глюкагона, кортизола, АКТГ и др. Это, в свою очередь, может привести к изменению уровней креатинина, общего белка, альбумина и веществ, связывающихся с альбумином, таких как кальций, билирубин, гормоны, лекарства. Может увеличиваться количество эритроцитов и лейкоцитов (даже достигая значения свыше 25000 в микролитре). Гипоксия скелетных мышц может возникать при больших физических нагрузках, что проявляется повышением концентрации лактатов, креатинкиназы (также фракции КФК-МВ), креатинина, миоглобина, ЛДГ, АСТ.Физические нагрузки способствуют активации свертывающей системы, что приводит к укорочению ПВ и АЧТВ и увеличению d-димеров. При общем исследовании мочи можно наблюдать появление эритроцитов, лейкоцитов и белка. Эти симптомы варьируются от человека к человеку и зависят от тренировки организма.

    Поэтому пациенту перед исследованием рекомендуется избегать энергичных физических нагрузок за 2-3 дня до исследования. В день исследования ему следует избегать стрессов и физических упражнений, а непосредственно перед забором крови он должен отдыхать в сидячем положении не менее 15 минут.

    Кофе, алкоголь, сигареты – влияют ли они на результат теста?

    Кофеин вызывает усиление клубочковой фильтрации и снижение реабсорбции электролитов в почечных канальцах, что проявляется снижением уровня этих компонентов в крови. Однако он способствует увеличению концентрации глюкозы. Кроме того, активированный им липолиз вызывает даже трехкратное повышение уровня свободных жирных кислот, что косвенно влияет на уровень гормонов и препаратов, родственных альбуминам.

    Длительное курение влияет на уровень лейкоцитов, гематокрита, липопротеинов, активность некоторых ферментов, уровень гормонов, витаминов и онкомаркеров (например, СЕА).

    Влияние алкоголя на результаты анализов зависит от обстоятельств. Острые эффекты (метаболический ацидоз, повышение концентрации лактата, мочевой кислоты и снижение концентрации глюкозы) возникают через 2-4 часа после употребления. Хроническое употребление алкоголя приводит к повышению активности таких ферментов, как АЛТ, АСТ (из-за токсичности этанола для печени) и ГГТП.Повышается также уровень триглицеридов, а снижение фолиевой кислоты при алкоголизме проявляется, в том числе, увеличение объема эритроцитов (MCV).

    Влияют ли растительные препараты и пищевые добавки на результаты исследований?

    При использовании растительных препаратов всегда следует консультироваться с врачом. Механизм действия трав разнообразен. Травы могут напрямую влиять на метаболические изменения в организме, взаимодействовать с лекарствами и модифицировать их действие.Известно снижающее МНО действие препаратов зверобоя и женьшеня. И наоборот - после употребления препаратов с имбирем, ромашкой, маточным молочком показатель МНО увеличивается.

    Активные вещества в травах и травяных смесях, состав которых не всегда известен, могут привести к неверным результатам.

    Лаборатории Свентокшиского онкологического центра разработали инструкцию для пациентов, описывающую правила подготовки к исследованиям.Эти инструкции можно получить у медперсонала в каждом отделении и у доноров крови.

    ТЕКСТ: Гражина Антчак, магистр медицины, специалист по клинической аналитике,

    Заведующий отделением лабораторной диагностики ШКО

    .

    Роль соотношения С-реактивный белок/альбумин в качестве предиктора 30-дневной смертности у пациентов с ХОБЛ в критическом состоянии. - Инновации в области интенсивной терапии - Том 3, выпуск 4 (2020 г.) - PSJD

    ЕН

    ВВЕДЕНИЕ. Хроническая обструктивная болезнь легких (ХОБЛ) — это прогрессирующее заболевание, которое развивается из-за воспаления в дыхательных путях. Целью данного исследования является демонстрация эффективности соотношения С-реактивный белок/альбумин (CAR) в качестве показателя 30-дневной смертности у пациентов с ХОБЛ, поступивших в отделение интенсивной терапии.Материалы и методы. В это ретроспективное когортное исследование было включено в общей сложности 235 пациентов с ХОБЛ, по которым были доступны данные за период с января 2018 г. по декабрь 2018 г. Были оценены демография, APACHE II, индекс коморбидности Чарлсона (CCI), оценка SOFA, CAR и исходы. РЕЗУЛЬТАТЫ: 87 (37%) случаев были женщинами и 148 (63%) мужчинами. Их возраст колебался от 26 до 95 лет, в среднем 70,9 ± 11,4. У невыживших были значительно более высокие показатели APACHE II, CCI, SOFA, прокальцитонин, креатинин, время механической вентиляции (МВ), лейкоциты, СРБ и CAR по сравнению с выжившими (p˂0.05). Альбумин и преальбумин были значительно ниже (p˂0,05) у невыживших. В одномерной модели; возраст, сепсис, инотропная поддержка, оценка по шкале APACHE II, CCI, SOFA, прокальцитонин, креатинин, время МВ, лейкоциты, СРБ, альбумин, преальбумин и CAR оказались значительно эффективными (p˂0,05) в прогнозировании 30-дневной смертности. В многомерной редуцированной модели; инотропная поддержка, SOFA, количество лейкоцитов и уровень преальбумина продемонстрировали значительную независимую (p<0,05) эффективность в прогнозировании 30-дневной смертности.Альбумин, CRP, CAR, APACHE II, SOFA и значения CCI были отмечены как значимые для прогнозирования смертности (p = 0,000). ВЫВОДЫ: В исследовании было обнаружено, что прогностическая сила оценки APACHE II, CCI, оценки SOFA, значений альбумина и преальбумина значительно выше, чем у CAR.

    PL

    ВВЕДЕНИЕ. Хроническая обструктивная болезнь легких (ХОБЛ) — прогрессирующее заболевание, развивающееся вследствие воспаления дыхательных путей. Цель исследования — продемонстрировать эффективность отношения С-реактивного белка к альбумину (CAR) в качестве показателя 30-дневной летальности у пациентов, госпитализированных в ОИТ с ХОБЛ.Материалы и методы. В ретроспективное когортное исследование было включено 235 пациентов с ХОБЛ, данные которых были доступны с января 2018 г. по декабрь 2018 г. Были оценены демографические факторы, APACHE II, индекс сопутствующих заболеваний Чарльсона (CCI), оценка SOFA и CAR. РЕЗУЛЬТАТЫ: 87 (37%) случаев были женщинами и 148 (63%) мужчинами. Их возраст колебался от 26 до 95 лет, в среднем 70,9 ± 11,4. У невыживших были значительно более высокие показатели APACHE II, CCI, SOFA, прокальцитонина, креатинина, MV, WBC, CRP и CAR по сравнению с выжившими (p˂0,05).Альбумин и преальбумин были значительно ниже (p˂0,05) у невыживших. В одномерной модели; возраст, сепсис, инотропная поддержка, оценка APACHE II, CCI, SOFA, прокальцитонин, креатинин, время MV, WBC, CRP, альбумин, преальбумин и CAR были значимыми (p˂0,05) в прогнозировании 30-дневной смертности. В редуцированной многомерной модели; инотропная поддержка, SOFA, WBC и преальбумин показали значительную (p<0,05) эффективность в прогнозировании 30-дневной смертности. Было обнаружено, что альбумин, CRP, CAR, APACHE II, SOFA и CCI являются значимыми для прогнозирования смертности (p = 0,000).ВЫВОДЫ: При изучении прогностической способности шкал APACHE II, CCI, SOFA, альбуминовой и преальбуминовой шкал обнаружены достоверно более высокие значения, чем CAR.

    .

    Общий тироксин (Т4) - Клиника лечения бесплодия

    Общий тироксин (Т4) - Клиника лечения бесплодия - №1 в Польше! Наш веб-сайт использует файлы cookie для правильного функционирования веб-сайта. Если вы не согласны с этим, вы можете отключить файлы cookie в настройках вашего веб-браузера.

    Закрывать

    Общий тироксин (Т4)

    Метод: электрохемилюминесцентный ECLIA
    Время ожидания результата: 1 день
    Биологический материал: Венозная кровь, сыворотка
    Подготовка пациента к тесту: Пациент должен голодать.Берите кровь утром между 7:00 и 9:00 или по показания врача.
    Описание теста: Тироксин в количественном отношении является основным гормоном правильно секретирующей щитовидной железы. Этот гормон увеличивает потребление кислорода и выработку тепла в организме. Под влиянием гормона усиливается метаболизм углеводов, жиров и синтез белка. Приблизительно 0,05% циркулирующего тироксина находится в свободной форме (не связанной с белками), составляя активную фракцию гормона.Остальная часть связана с белками - в основном с тироксинсвязывающим глобулином, преальбумином и альбумином и неактивна. Анализ на общий тироксин проводится для диагностики и лечения гипертиреоза и гипотиреоза. Этот гормон является хорошим индикатором функции щитовидной железы, если концентрация связывающих белков в норме.
    Интерпретация результата: Повышенный уровень:
    - гипотиреоз на фоне лечения тироксином
    - тиреотоксикоз
    - эутиреоз с повышенной концентрацией ТБГ

    Пониженный уровень:
    - гипотиреоз
    - тяжелый йодный дефицит
    - эутиреоз с пониженной концентрацией ТБГ

    Возврат

    Проверьте результаты онлайн!

    Сервис MEDIPOINT – это место, благодаря которому Вы имеете доступ к результатам своих лабораторных исследований через Интернет из любой точки мира в любое время!


    Узнайте больше! .

    Химические реагенты — Mindray

    аланинаминотрансфераза (АЛТ), аспартатаминотрансфераза (АСТ),
    γ-глутамиламинотрансфераза (ГГТ), щелочная фосфатаза (ЩФ),
    Альбумин (ALB), Общий белок (TP),
    Преальбумин (ПА), Общие желчные кислоты (ТБК)
    холинэстераза (CHE), Прямой билирубин - метод DSA (DBI-D)
    Прямой билирубин - метод DSA (DBI-D) Прямой билирубин - метод VOX (DBI-V)
    Общий билирубин - метод VOX (TBI-V) α-L-фукозидаза (AFU),
    5'-нуклеотидаза (5'-NT)
    .

    Смотрите также